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北極や南極の海に生息する魚の血液中には、水が凍ることを妨げる働きをする不凍蛋白質（antifreeze protein）が存在している。この蛋白質が過冷却を促進することによって魚は体液の凍結を防ぎ、その結果、非常に寒い気象条件下でも生きのびることができる。一方、ある細菌の表面には、水が凍ることを促進する氷核蛋白質（ice nucleation protein）が存在している。この蛋白質が細胞外での水の凍結を促進し、細菌は自らの細胞内での致命的な凍結を防いでいる。両蛋白質とも、氷の結晶に吸着することにより機能を果たしていると考えられているが、そのメカニズムの分子レベルでの解明はまだ始まったばかりである。これらの蛋白質は、互いに似たオリゴペプチドが連続して繰り返すアミノ酸配列（タンデムリピート）を持っており、他の多くの蛋白質にも見られる一連のタンデムリピートの構造、機能および分子進化の研究につながるものと考えている。本総説では、我々の研究を含めたこれまでの研究を概観したい。To survive the freezing temperatures of the ice-laden polar and north temperate oceans, many fish inhabiting these waters synthesize biological antifreezes (AFs) , which lower the freezing point of their body fluids below that of the ambient seawater. These antifreezes, either protein (AFP) or glycoprotein (AFGP) , are synthesized by the liver and secreted into the blood from which they become distributed to almost the entire extracellular space. Many strains of the bacterial species, on the other hand, can catalyze the nucleation of ice at temperatures as high as -2 ℃. The ice-nucleating activity could prevent a fatal wound on the bacteria, which incites frost damage in many agricultural crops. Particular proteins (ice nucleation proteins; INPs) are essential for the ice-nucleating activity. Two types of proteins (AFP or AFGP and INP) function through interaction with ice. However, the molecular mechanism of the function remains unknown. This article reviews our present knowledge on the structure and mode of action of these proteins capable of ice interaction, including our recent study. Interestingly, AFGP, type I AFP and INP contain tandem repeats. This article constitutes part of our studies on the structure, function and molecular evolution of tandem repeats in proteins.