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Wir beschreiben die empfindliche Messung von α ‐ Protonen in vollständig protonierten Proteinen durch Festkörper ‐ NMR ‐ Spektroskopie mit Rotation um den magischen Winkel (MAS) von 100 – 111 kHz. Die exzellente Auflösung in der Cα ‐ Hα ‐ Ebene wird für fünf Proteine gezeigt, darunter Mikrokristalle, ein sedimentierter Komplex, ein Kapsid und Amyloidfibrillen. Ausgehend davon wurde ein Satz 3D ‐ Spektren für die sequenzspezifische Zuordnung der Rückgrat ‐ und der aliphatischen Seitenketten ‐ Resonanzen entwickelt. Dabei wurden nur 500 μg Probe verwendet. Diese Entwicklungen beschleunigen strukturelle Untersuchungen von biomolekularen Komplexen, die nur in Submilligramm ‐ Mengen verfügbar sind, ohne die Notwendigkeit einer Deuterierung. Keine Deuterierung nötig: Mithilfe neuer 111 ‐ kHz ‐ MAS ‐ Sonden gelingt die hochauflösende 1H ‐ NMR ‐ Spektroskopie von unlöslichen, kristallinen oder selbstorganisierten Proteinaggregaten ohne den Austausch von Seitenkettenprotonen durch Deuterium. α ‐ Protonen werden zu empfindlichen und spektral aufgelösten NMR ‐ Sonden, die für Proteine von ca. 20 kDa die Zuordnung der Rückgrat ‐ und Seitenkettenresonanzen in ungefähr einer Woche Messzeit erlauben. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Festkörper ‐ NMR ‐ Spektroskopie Neue MAS ‐ Sonden ermöglichen die hochauflösende NMR ‐ Spektroskopie von unlöslichen, kristallinen oder selbstorganisierten Proteinaggregaten ohne Deuterierung. G. Pintacuda et al. beschreiben die Methode in der Zuschrift auf S. 15730 ff. [ABSTRACT FROM AUTHOR]