1. Reduction of Protein Bound Methionine Sulfoxide by a Periplasmic Dimethyl Sulfoxide Reductase
- Author
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Lionel Tarrago, Mila Kojadinovic-Sirinelli, David Lemaire, Monique Sabaty, Marina I. Siponen, Sandrine Grosse, David Pignol, Mathilde Tribout, Pascal Arnoux, Laetitia Faure, Biodiversité et Biotechnologie Fongiques (BBF), Aix Marseille Université (AMU)-École Centrale de Marseille (ECM)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Microbiologie Environnementale et Moléculaire (MEM), Institut de Biosciences et Biotechnologies d'Aix-Marseille (ex-IBEB) (BIAM), Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Interactions Protéine Métal (IPM), Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Toulouse (UT), ANR-16-CE11-0012,METOXIC,Enzyme de réparation des protéines oxydées: un nouveau système de contrôle qualité dans le périplasme(2016), ANR-16-CE29-0010,MOLYERE,Comprendre et Contrôler la Réactivité du Cofacteur à Molybdène dans les Enzymes et les Protéines Maquettes(2016), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National des Sciences Appliquées (INSA), Tarrago, Lionel, Enzyme de réparation des protéines oxydées: un nouveau système de contrôle qualité dans le périplasme - - METOXIC2016 - ANR-16-CE11-0012 - AAPG2016 - VALID, Comprendre et Contrôler la Réactivité du Cofacteur à Molybdène dans les Enzymes et les Protéines Maquettes - - MOLYERE2016 - ANR-16-CE29-0010 - AAPG2016 - VALID, and Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées
- Subjects
Physiology ,[SDV]Life Sciences [q-bio] ,Clinical Biochemistry ,Rhodobacter sphaeroides ,Protein oxidation ,Biochemistry ,Article ,methionine sulfoxide ,03 medical and health sciences ,chemistry.chemical_compound ,enzyme kinetics ,[SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology ,oxidative stress ,[SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology ,protein oxidation ,protein quality control ,[SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM] ,[SDV.BBM.BC] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM] ,[SDV.MP] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology ,Molecular Biology ,030304 developmental biology ,dimethyl sulfoxide reductase ,0303 health sciences ,DMSO reductase ,Methionine ,030306 microbiology ,Chemistry ,Methionine sulfoxide ,Dimethyl sulfoxide ,lcsh:RM1-950 ,Sulfoxide ,Cell Biology ,Periplasmic space ,[SDV] Life Sciences [q-bio] ,[SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology ,lcsh:Therapeutics. Pharmacology ,Methionine sulfoxide reductase - Abstract
In proteins, methionine (Met) can be oxidized into Met sulfoxide (MetO). The ubiquitous methionine sulfoxide reductases (Msr) A and B are thiol-oxidoreductases reducing MetO. Reversible Met oxidation has a wide range of consequences, from protection against oxidative stress to fine-tuned regulation of protein functions. Bacteria distinguish themselves by the production of molybdenum-containing enzymes reducing MetO, such as the periplasmic MsrP which protects proteins during acute oxidative stress. The versatile dimethyl sulfoxide (DMSO) reductases were shown to reduce the free amino acid MetO, but their ability to reduce MetO within proteins was never evaluated. Here, using model oxidized proteins and peptides, enzymatic and mass spectrometry approaches, we showed that the Rhodobacter sphaeroides periplasmic DorA-type DMSO reductase reduces protein bound MetO as efficiently as the free amino acid L-MetO and with catalytic values in the range of those described for the canonical Msrs. The identification of this fourth type of enzyme able to reduce MetO in proteins, conserved across proteobacteria and actinobacteria, suggests that organisms employ enzymatic systems yet undiscovered to regulate protein oxidation states.
- Published
- 2020
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