1. Differential homotypic and heterotypic interactions of antigen 43 (Ag43) variants in autotransporter-mediated bacterial autoaggregation
- Author
-
Grégory Jubelin, Begoña Heras, Ingrid Chafsey, Frédérique Chaucheyras-Durand, Xavier Bailly, Amanda E. Rossiter, Valentin Ageorges, Marion Schiavone, Ian R. Henderson, Mickaël Desvaux, Jason J. Paxman, Philippe Ruiz, Etienne Dague, Sabine Leroy, Nelly Caccia, Microbiologie Environnement Digestif Santé (MEDIS), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Clermont Auvergne [2017-2020] (UCA [2017-2020]), Lallemand SAS, Unité Mixte de Recherche d'Épidémiologie des maladies Animales et zoonotiques (UMR EPIA), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS), Équipe Ingénierie pour les sciences du vivant (LAAS-ELIA), Laboratoire d'analyse et d'architecture des systèmes (LAAS), Université Toulouse Capitole (UT Capitole), Université de Toulouse (UT)-Université de Toulouse (UT)-Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Toulouse (UT)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Toulouse - Jean Jaurès (UT2J), Université de Toulouse (UT)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université de Toulouse (UT)-Université Toulouse Capitole (UT Capitole), Université de Toulouse (UT), La Trobe University [Melbourne], Institute of Microbiology and Infection, University of Birmingham [Birmingham], INRA (Institut National de la Recherche Agronomique), CoMBa ('Colonisation de la Matrice extracellulaire Bacterienne') project - 'Region Auvergne' FRI ('Fond Regional Innovation') cluster IRP ('Institut de Recherche Pharmabiotique'), Australian Research Council (ARC) DP150102287 DP180102987 FT130100580, Conseil Regional d'Auvergne - FEDER (Fonds Europeen de Developpement Regional), INRA Clermont-Ferrand-Theix-Université Clermont Auvergne [2017-2020] (UCA [2017-2020]), Université Toulouse - Jean Jaurès (UT2J)-Université Toulouse 1 Capitole (UT1), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Toulouse - Jean Jaurès (UT2J)-Université Toulouse 1 Capitole (UT1), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées, Microbiologie Environnement Digestif Santé - Clermont Auvergne (MEDIS), INRA Clermont-Ferrand-Theix-Université Clermont Auvergne (UCA), Unité de recherche d'Épidémiologie Animale (UEA), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse 1 Capitole (UT1)-Université Toulouse - Jean Jaurès (UT2J)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), and Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse 1 Capitole (UT1)-Université Toulouse - Jean Jaurès (UT2J)
- Subjects
0301 basic medicine ,Signal peptide ,Type V Secretion Systems ,Molecular biology ,[SDV]Life Sciences [q-bio] ,Structural alignment ,lcsh:Medicine ,Microbiology ,Bacterial Adhesion ,Article ,spectroscopie ,Bacterial genetics ,sécrétion ,03 medical and health sciences ,Bacterial secretion ,0302 clinical medicine ,Phylogenetics ,Secretion ,lcsh:Science ,Phylogeny ,antigène ,Adhesins, Escherichia coli ,Antigens, Bacterial ,Multidisciplinary ,Chemistry ,Escherichia coli Proteins ,lcsh:R ,Microbiology and Parasitology ,Biological Transport ,Antigenic Variation ,Microbiologie et Parasitologie ,Cell biology ,Bacterial adhesin ,030104 developmental biology ,Biofilms ,lcsh:Q ,escherichia coli ,Bacterial outer membrane ,030217 neurology & neurosurgery ,Bacterial Outer Membrane Proteins ,Autotransporters - Abstract
Antigen 43 (Ag43) is a cell-surface exposed protein of Escherichia coli secreted by the Type V, subtype a, secretion system (T5aSS) and belonging to the family of self-associating autotransporters (SAATs). These modular proteins, comprising a cleavable N-terminal signal peptide, a surface-exposed central passenger and an outer membrane C-terminal translocator, self-recognise in a Velcro-like handshake mechanism. A phylogenetic network analysis focusing on the passenger revealed for the first time that they actually distribute into four distinct classes, namely C1, C2, C3 and C4. Structural alignment and modelling analyses demonstrated these classes arose from shuffling of two different subdomains within the Ag43 passengers. Functional analyses revealed that homotypic interactions occur for all Ag43 classes but significant differences in the sedimentation kinetics and aggregation state were present when Ag43C3 was expressed. In contrast, heterotypic interaction occurred in a very limited number of cases. Single cell-force spectroscopy demonstrated the importance of specific as well as nonspecific interactions in mediating Ag43-Ag43 recognition. We propose that structural differences in the subdomains of the Ag43 classes account for different autoaggregation dynamics and propensities to co-interact.
- Published
- 2019
- Full Text
- View/download PDF