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12 results on '"Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris"'

1. Introduction à la programmation Python pour la biologie

Author

Fuchs, Patrick F. J., Poulain, Pierre, Poulain, Pierre, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Cité - UFR Sciences du Vivant [Sciences] (UPCité - UFR SDV), Université Paris Cité (UPCité), Institut Jacques Monod (IJM (UMR_7592)), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Cité (UPCité), and Université Paris Cité

Subjects
programmation, python, [INFO.INFO-PL]Computer Science [cs]/Programming Languages [cs.PL], biologie, sciences du vivant, [INFO.INFO-BI]Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM], [INFO.INFO-BI] Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM], [INFO.INFO-PL] Computer Science [cs]/Programming Languages [cs.PL]
Abstract

1. Introduction2. Variables3. Affichage4. Listes5. Boucles et comparaisons6. Tests7. Fichiers8. Modules9. Fonctions10. Plus sur les chaînes de caractères11. Plus sur les listes12. Plus sur les fonctions13. Dictionnaires, tuples et sets14. Création de modules15. Bonnes pratiques en programmation Python16. Expressions régulières17. Quelques modules d'intérêt en bioinformatique18. Jupyter et ses notebooks19. Avoir la classe avec les objets20. Fenêtres graphiques et Tkinter21. Remarques complémentaires22. Mini-projetsAnnexesA. Quelques formats de données rencontrés en biologieB. Installation de Python; Master

Published
2022

2. Peptide mimics of glycosaminoglycans : synthesis, structures and biological activities

Author

Marquant, Rodrigue, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Sorbonne Université, Jean-Maurice Mallet, Solange Lavielle, and STAR, ABES

Subjects
[CHIM.ORGA]Chemical Sciences/Organic chemistry, Glycosaminoglycanes, Mimics, Homeodomain, Mimes, Sulfopeptides, [CHIM.ORGA] Chemical Sciences/Organic chemistry, RMN, Biacore, Homéodomaine, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Glycosaminoglycans, Otx2
Abstract

Glycosaminoglycans (GAGs) are linear polysaccharides, more or less sulfated, present on the surface of cells and in the extracellular matrix. They interact with a large number of proteins (cytokines, growth factors, enzymes, etc.) and are involved in various physiological and pathological processes. As part of my thesis work, we designed and synthesized GAGs mimetic molecules: anionic peptides of 12 to 24 amino acids, carrying repeated motifs (EC'AC ')n and exhibiting the characteristic functions of natural GAGs, namely the acid functions, provided by glutamic acid, and sulfonic functions, obtained by oxidation of cysteines. A first generation of these sulfopeptides was studied, at the Collège de France, as inhibitors of the interaction of a homeodomain protein (Otx2) with the network of GAGs present around a target cell type of this protein. The peptide comprising six "EC'AC" motifs has shown very promising in vivo activity. A structural study by NMR was then carried out to analyze the interactions of these sulfopeptides with the Otx2 protein produced with a double 13C, 15N labeling. This study confirmed that the interaction takes place at the GAG binding domain of the protein. This interaction also affects the homeodomain helix 3, which is responsible for the internalization of Otx2 into cells. Finally, we completed this structural study with a Biacore-type approach, to develop a strategy for faster analysis of the activity of our analogues and allow us to develop an efficient structure-activity study., Les Glycosaminoglycanes (GAGs) sont des polysaccharides linéaires, plus ou moins sulfatés, présents à la surface des cellules et dans la matrice extracellulaire. Ils interagissent avec un grand nombre de protéines (cytokines, facteurs de croissance, enzymes ...) et sont impliqués dans divers processus physiologiques et pathologiques. Dans le cadre de mon travail de thèse, nous avons conçu et synthétisé des molécules mimes de GAGs : des peptides anioniques de 12 à 24 acides aminés, portant des motifs répétés de type (EC’AC’)n et présentant les fonctions caractéristiques des GAGs naturels, à savoir les fonctions acides, apportées par l’acide Glutamique, et sulfoniques, obtenues par oxydation des Cystéines. Une première génération de ces sulfopeptides a été étudiée, au Collège de France, comme inhibiteurs de l’interaction d’une protéine à homéodomaine (Otx2) avec le réseau de GAGs présents autour d’un type cellulaire cible de cette protéine. Le peptide comportant six motifs « EC’AC’» a montré une activité in vivo très prometteuse. Une étude structurale par RMN a ensuite été réalisée pour analyser les interactions de ces sulfopeptides avec la protéine Otx2 produite avec un double marquage 13C, 15N. Cette étude a confirmé que l’interaction se faisait au niveau du domaine de liaison aux GAGs de la protéine. Cette interaction affecte aussi l’hélice 3 de l’homéodomaine, à l’origine de l’internalisation d’Otx2 dans les cellules. Enfin nous avons complété cette étude structurale par une approche de type Biacore, pour développer une stratégie d’analyse plus rapide de l’activité de nos analogues et nous permettre de développer une étude structure-activité efficace.

Published
2021

3. Chémobiologie et maladies infectieuses : de Pasteur à la COVID-19

Author

Gautier, Arnaud, Duca, Maria, Léonard, Estelle, Guianvarc'h, Dominique, Vauzeilles, Boris, Arimondo, Paola B, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Universitaire de France (IUF), Ministère de l'Education nationale, de l’Enseignement supérieur et de la Recherche (M.E.N.E.S.R.), Institut de Chimie de Nice (ICN), Université Nice Sophia Antipolis (1965 - 2019) (UNS), COMUE Université Côte d'Azur (2015-2019) (COMUE UCA)-COMUE Université Côte d'Azur (2015-2019) (COMUE UCA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Côte d'Azur (UCA), Transformation Intégrée de la Matière Renouvelable (TIMR), Université de Technologie de Compiègne (UTC), ESCOM, Institut de Chimie Moléculaire et des Matériaux d'Orsay (ICMMO), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Chimie biologique épigénétique - Epigenetic Chemical Biology (EpiCBio), Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Cité (UPCité), and Vauzeilles, Boris

Subjects
[CHIM.ORGA]Chemical Sciences/Organic chemistry, [CHIM.THER] Chemical Sciences/Medicinal Chemistry, Chémobiologie, virus, [CHIM.THER]Chemical Sciences/Medicinal Chemistry, parasites, infectious diseases, [CHIM.ORGA] Chemical Sciences/Organic chemistry, bactéries, Chemical Biology, [CHIM] Chemical Sciences, [CHIM]Chemical Sciences, maladies infectieuses, bacteria
Abstract

International audience; La pandémie inédite liée à la COVID-19, maladie émergente causée par le SARS-CoV-2 (coronavirus 2 du syndrome respiratoire aigu sévère), touche tous les continents. La lutte contre cette infection passe par des mesures d’hygiène strictes, ainsi que le développement de vaccins et de nouvelles thérapies. La chémobiologie, domaine de recherche à l’interface de la chimie et de la biologie, développe des approches chimiques, de la synthèse de molécules au développement de nouvelles techniques, pour observer et comprendre le vivant à l’échelle moléculaire. Cette alliance de la chimie et de la biologie ouvre des perspectives excitantes pour comprendre les mécanismes d’infection et mieux lutter contre les maladies infectieuses.

Published
2021

4. Chemical Biology and Infectious diseases: from Pasteur to COVID-19

Author

Gautier, Arnaud, Duca, Maria, Léonard, Estelle, Guianvarc'h, Dominique, Vauzeilles, Boris, Arimondo, Paola B, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Universitaire de France (IUF), Ministère de l'Education nationale, de l’Enseignement supérieur et de la Recherche (M.E.N.E.S.R.), Institut de Chimie de Nice (ICN), Université Nice Sophia Antipolis (1965 - 2019) (UNS), COMUE Université Côte d'Azur (2015-2019) (COMUE UCA)-COMUE Université Côte d'Azur (2015-2019) (COMUE UCA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Côte d'Azur (UCA), Transformation Intégrée de la Matière Renouvelable (TIMR), Université de Technologie de Compiègne (UTC), ESCOM, Institut de Chimie Moléculaire et des Matériaux d'Orsay (ICMMO), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Chimie biologique épigénétique - Epigenetic Chemical Biology (EpiCBio), and Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Cité (UPCité)

Subjects
[CHIM.ORGA]Chemical Sciences/Organic chemistry, Chemical Biology, Chémobiologie, [CHIM]Chemical Sciences, maladies infectieuses, virus, [CHIM.THER]Chemical Sciences/Medicinal Chemistry, parasites, infectious diseases, bacteria, bactéries
Abstract

International audience; La pandémie inédite liée à la COVID-19, maladie émergente causée par le SARS-CoV-2 (coronavirus 2 du syndrome respiratoire aigu sévère), touche tous les continents. La lutte contre cette infection passe par des mesures d’hygiène strictes, ainsi que le développement de vaccins et de nouvelles thérapies. La chémobiologie, domaine de recherche à l’interface de la chimie et de la biologie, développe des approches chimiques, de la synthèse de molécules au développement de nouvelles techniques, pour observer et comprendre le vivant à l’échelle moléculaire. Cette alliance de la chimie et de la biologie ouvre des perspectives excitantes pour comprendre les mécanismes d’infection et mieux lutter contre les maladies infectieuses.

Published
2021

5. Des protéines de synthèse taillées sur mesure pour investiguer le vivant

Author

Aucagne, Vincent, Burlina, Fabienne, Melnyk, Oleg, Torbeev, Vladimir, Centre de biophysique moléculaire (CBM), Université d'Orléans (UO)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Analyse, Interactions Moléculaires et Cellulaires (LBM-E2), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 (CIIL), Institut Pasteur de Lille, Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP)-Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Lille-Centre Hospitalier Régional Universitaire [Lille] (CHRU Lille)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Science et d'ingénierie supramoléculaires (ISIS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Matériaux et Nanosciences Grand-Est (MNGE), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Réseau nanophotonique et optique, Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Melnyk, Oleg, Université d'Orléans (UO)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre Hospitalier Régional Universitaire [Lille] (CHRU Lille)-Université de Lille-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut Pasteur de Lille, Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP)-Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP), Réseau nanophotonique et optique, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Matériaux et nanosciences d'Alsace (FMNGE), and Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)

Subjects
[CHIM] Chemical Sciences, [CHIM]Chemical Sciences
Abstract

International audience; Depuis la synthèse des premiers dipeptides par Curtius 1 et Fisher 2 , les protéines ont constitué un objectif fascinant pour des générations de chimistes. Cinquante ans de développements méthodologiques ont été nécessaires pour aboutir en 1954 à la synthèse d'une hormone bioactive de 9 acides aminés (aa), l'ocytocine (Fig. 1). 3 En 1971, la synthèse d'une enzyme, la ribonucléase A (123 aa), a été réalisée par Merrifield 4 en enchaînant 246 réactions sur un support insoluble. 5 Ce tour de force a démontré la grande efficacité de la synthèse de peptides en phase solide (SPPS), qui est aujourd'hui un outil classique pour la synthèse automatisée de peptides composés de quelques dizaines d'acides aminés. Le dernier jalon marquant de cette épopée scientifique est l'invention du concept de « ligation chimique », ou des réactions chimiques sélectives sont mises en oeuvre en milieu aqueux pour lier des segments non-protégés obtenus par SPPS ou biotechnologie. Introduit en 1992 pour la synthèse d'une protéine dont le squelette est modifié, 6 il est adapté deux ans plus tard à une version « native » où une liaison peptidique est formée au site de jonction (Native Chemical Ligation, NCL, 7,8 Fig. 2A). 25 ans après sa découverte, cette réaction reste la plus utilisée pour la synthèse de protéines. 9 Elle a permis l'accès à des cibles de plus de 300 acides aminés 10,11 et a ouvert une voie inédite pour la synthèse parfaitement contrôlée de protéines natives ou modifiées spécifiquement au niveau de leur squelette ou de certaines chaînes latérales. En ce sens, l'approche « chimique » de la synthèse de protéines vient compléter les méthodes biotechnologiques exploitant des systèmes vivants, avec l'avantage de pouvoir créer des outils sur-mesure pour décrypter le vivant à une résolution atomique.

Published
2021

6. Les transporteurs de cations organiques, nouvelles cibles thérapeutiques contre la dépression

Author

Nicolas Pietranscosta, Sophie Gautron, Neurosciences Paris Seine (NPS), Sorbonne Université (SU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Biologie Paris Seine (IBPS), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Sciences, EDP, Neuroscience Paris Seine (NPS), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Paris Seine (IBPS), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie Paris Seine (IBPS), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Systèmes glutamatergiques normaux et pathologiques = Normal and Pathologic Glutamatergic Neurons (NPS), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Paris Seine (IBPS), Analyse, Interactions Moléculaires et Cellulaires (LBM-E2), and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769)

Subjects
Gynecology, 0303 health sciences, medicine.medical_specialty, business.industry, [SDV]Life Sciences [q-bio], General Medicine, General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology, [SDV] Life Sciences [q-bio], 03 medical and health sciences, 0302 clinical medicine, Medicine, business, 030217 neurology & neurosurgery, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, 030304 developmental biology
Abstract

International audience

Published
2020

7. New fluorescent probes to follow bacteria growth or metabolism in droplets

Author

Ornstein, Roxanne, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Sorbonne Université, Jean-Maurice Mallet, and STAR, ABES

Subjects
Enzymatic activity, Bacteria, Phénol, Millifluidique, Fluorogenic probe, Bactéries, Sonde fluorogénique, Activité enzymatique, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], [SDV.BBM.BC] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], Polymère hydrosoluble
Abstract

The aim of this project is to identify functional diversity within bacteria from the same patient. Bacteria secrete a lot of enzymes to digest their environment and these extracellular enzymatic activities are the markers of bacterial species, their phenotype, viability and state of development. Fluorescence is a powerful and sensitive method to track enzyme activity. Our first goal is to synthesize enzymatic fluorogenic probes whose fluorescence is controlled by the deprotonation of a phenol function. For continuous follow up of bacteria, one major concern is the potential toxicity of probe. To address this problem probes are linked to a hydrophilic polymer in order to increase their solubility and reduce toxicity for bacteria, as they are cell impermeant. Example of the β-galactosidase enzyme, a well-established marker of Escherichia coli, will be presented., Le but de ce projet est de proposer des outils pour identifier la diversité fonctionnelle des bactéries provenant d’un même patient. Les bactéries sécrètent de nombreuses enzymes afin de digérer leur environnement, et ces activités enzymatiques extracellulaires sont des marqueurs des espèces de bactéries et donnent des informations sur leur phénotype, leur viabilité et leur état de développement. La fluorescence est une méthode de choix pour suivre cette activité enzymatique du fait de sa grande sensibilité. Le premier objectif de ce projet est de synthétiser des sondes fluorogéniques dont la fluorescence sera contrôlée par la déprotonnation d’une fonction phénol. Pour suivre les bactéries de manière continue et sans induire de toxicité, un polymère hydrophile sera greffé sur la sonde, ce qui permettra d’augmenter sa solubilité dans le milieu et de la rendre non perméable. L’exemple de l’enzyme β-galactosidase, un marqueur connu des bactéries Escherichia coli sera présenté.

Published
2019

8. Peptides and Cancers : contribution to Carnosine, Asporine and Thrombospondine study

Author

Lardé, Eva, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Sorbonne Université, Université de Liège, Philippe Karoyan, Vincent Castronovo, and STAR, ABES

Subjects
[SDV.MHEP] Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, Carnosine, [CHIM.THER] Chemical Sciences/Medicinal Chemistry, Regulated cell death, [CHIM.THER]Chemical Sciences/Medicinal Chemistry, Asporine, TGF-β1, Reactive Carbonyl Species, Mort cellulaire régulée, Thrombospondine-1, CD47, RCS, [SDV.MHEP]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, Cancer
Abstract

The development of many diseases such as cancer, diabetes, neurodegenerative diseases, is correlated with the metabolic production of Reactive Carbonyl Species (RCS) and a deficient immune system, leading to the set-up of Warburg effect and the survival of cancer cells in extremes conditions. In this context, a partnership between the laboratoire des biomolecules in Paris and the laboratoire de recherche sur les metastases in Liège was set to design peptide tools targeting these hallmarks. First, we develop carnosine’s analogs, an endogenous dipeptide, in order to stabilize this molecule and to quench RCS that damage our organisms’ macromolecules. Then, we studied the asporin’s conformation, a proteoglycan from the extracellular matrix, in order to develop peptides that will suppress the cellular proliferation of triple negative breast cancer by linking the growth factor TGF-β1. Finally, we studied agonist peptides targeting the CD47 receptor, mimicking the CD47 binding epitope of thrombospondine-1. These peptides trigger selective regulated cell death while sparing normal cells. These strategies might permit to inhibit cellular proliferation and to reduce cancer relapse when combined to other chemotherapies., Le développement de nombreuses maladies comme le cancer, le diabète, les maladies neurodégénératives comme Parkinson et Alzheimer, est associé à un déséquilibre entre la mort cellulaire régulée et la prolifération cellulaire. La propagation des cellules tumorales est corrélée à la mise en place d’un métabolisme énergétique et d’un microenvironnement tumoral qui permettent aux cellules de survivre dans des conditions extrêmes. Elle est également liée à la production d’espèces carbonylées réactives (RCS) durant le stress oxydant, menant à l’inflammation chronique du tissu ainsi qu’à une déficience du système immunitaire. Dans le cadre d’une collaboration entre le Laboratoire des Biomolécules à Paris et le Laboratoire de Recherche sur les Métastases à Liège j’ai contribué au développement de peptides ciblant ces différents traits caractéristiques du cancer. En effet, dans un premier temps, nous avons développé des analogues de la carnosine, un dipeptide endogène visant à capturer les différents RCS qui dégradent les macromolécules de notre organisme et induisent des mutations favorisant la glycolyse aérobie. Dans un deuxième temps, nous avons analysé la conformation d’un peptide de 47 acides aminés issu de l’asporine, un protéoglycane de la matrice extracellulaire, afin de développer des analogues stables qui inhiberaient la prolifération des cellules du cancer du sein triple négatif en se liant au facteur de croissance TGF-β1. Dans une troisième partie, nous avons étudié des peptides agonistes du récepteur CD47, mimant la partie C-terminal de la Thrombospondine-1, de façon à induire sélectivement la mort immunogénique des cellules tumorales. Ces approches sont des stratégies prometteuses qui, combinées à d’autres thérapies, permettraient d’inhiber la croissance tumorale et de limiter les problèmes de rechute rencontrés avec les thérapies actuelles.

Published
2019

9. Dynamic combinatorial chemistry for the identification of protein mimics

Author

Zagiel, Benjamin, STAR, ABES, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Sorbonne Université, and Roba Moumné

Subjects
[CHIM.ORGA]Chemical Sciences/Organic chemistry, Mimes de protéines, Thioesters, Chimie combinatoire dynamique (DCC), Peptides cycliques, Epitope grafting, Dynamic combinatorial chemistry (DCC), Greffage d'épitope, Cyclic peptides, [CHIM.ORGA] Chemical Sciences/Organic chemistry, Peptide scaffolds, Protein mimics, Scaffolds peptidiques
Abstract

Protein protein interactions (PPI) are therapeutic targets of prime interest but the complexity of their interaction interfaces makes difficult the development of PPIs inhibitors. Peptides display great potential for targeting PPIs but without a defined 3D structure, they usually show no affinity. Constrained peptides with a controlled conformation or scaffolds constitute an effective solution but their design requires a significant comprehension of the protein complex at the epitope scale.This work aims at developing a dynamic combinatorial chemistry (DCC) approach to functionalize peptide scaffolds. This approach allows to generate dynamic libraries thanks to equilibrated reversible reactions between molecular building blocks. These dynamic systems being stimuli-responsive, it is therefore possible to introduce a relevant target to screen them in one step. This thesis presents the design and the synthesis of the building blocks and scaffolds for this DCC strategy. The development of the DCC methodology is then presented in a step by step approach up to an application attempt with heparin as the target. Next, the mass spectrometry method for the analysis of the DCC generated compounds and its setting up is addressed. Finally, the analysis of the peptide scaffolds structure and the influence of their functionalization on it is broached., Les interactions protéines protéines (PPI) constituent des cibles thérapeutiques de premier intérêt mais la complexité des interfaces impliquées dans ces interactions rend le développement d’inhibiteurs de PPI difficile. Les peptides présentent un grand potentiel pour cibler les PPI mais sans structure 3D définie, ils ne présentent généralement pas d’affinité. Les peptides contraints dans une conformation contrôlée ou scaffolds constituent une solution efficace mais leur conception requiert une compréhension significative du complexe protéique à l’échelle de l’épitope. Ce travail a pour but de développer une approche de chimie combinatoire dynamique (DCC) pour la fonctionnalisation de scaffolds peptidiques. Cette approche permettrait de générer des librairies dynamiques par des réactions réversibles équilibrées entre des blocs moléculaires. Ces systèmes dynamiques étant sensibles aux stimuli, il est alors possible d’introduire une cible d’intérêt pour les cribler, le tout en une seule étape. Ce manuscrit présente la conception et la synthèse de blocs moléculaires et de scaffolds pour cette stratégie de DCC. La mise au point de cette méthodologie de DCC est ensuite présentée dans une approche pas à pas jusqu’à une tentative d’application à une cible d’intérêt : l’héparine. La développement d’une méthode d'analyse par spectrométrie de masse des composés générés par DCC est ensuite abordée. Enfin, l'analyse structurale des plateformes et l'influence de leur fonctionnalisation sur leur structuration est abordée.

Published
2018

10. Design, synthesis and biochemical evaluation of DNA Methyltransferases inhibitors

Author

Chappuit, Lucrezia, STAR, ABES, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Sorbonne Université, Philippe Karoyan, and Dominique Guianvarc'h

Subjects
DNA methylation, Méthylation ADN, DNMT, Molecular modeling, Cancer épigénétique, Prolino-homo-tryptophan, pyrazoles, Epigenetic cancer, Pyrazole, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Inhibition test, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Modélisation moléculaire, Prolino-homo-tryptophanes, Test d’inhibition
Abstract

This manuscript presents the development of novel DNMT1 (DNA Methyltransferase) inhibi- tors. This enzyme is involved in epigenetic modification of DNA and its deregulation may lead to epigenetic cancers. The first part of this work focused on the design by molecular modeling of new prolino-homo-tryptophan compounds which can interact with both pockets of DNMT1. In a second time, molecular modeling allows us to design several pyrazole compounds as po- tential new DNMT1 inhibitors. Following these studies, all designed compounds were synthe- tized and tested on a recombinant human DNMT1enzyme thanks to a biochemical inhibition test. Biological evaluation bright to light two lead compounds which totally inhibit DNMT1 at high concentration (500 μM)., Ce manuscrit présente le développement de nouveaux inhibiteurs de la DNMT1 (DNA Methyl- transferase), enzyme impliquée dans les modifications épigénétiques de l’ADN et dont la dérégulation participe à l’évolution des cancers épigénétiques. La première partie de ces travaux a porté sur le design par modélisation moléculaire de nouveaux composés prolino-homo-tryptophanes capables d’interagir avec les deux sites de liaisons de la DNMT1. Dans une seconde partie, la modélisation moléculaire nous a permis de dessiner plusieurs composés pyrazoles comme nouveaux inhibiteurs potentiels de la DNMT1. A la suite de ces études, l’ensemble des composés dessinés ont été synthétisés puis évalués sur une DNMT1 humaine recombinante grâce à un test d’inhibition biochimique. L’évaluation biochimique a permis de mettre en évidence deux composés lead capables d’inhiber totalement la DNMT1 à forte concentration (500 μM).

Published
2018

11. Stimuler la réponse interféron de type I avec des petites molécules : le renouveau d’une vieille idée

Author

Khiar, Samira, Pietrancosta, Nicolas, Vidalain, Pierre-Olivier, Génomique virale et vaccination, Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Samira Khiar est financée pour sa thèse par la Direction Générale de l’Armement (Ministère de la Défense) et l’Institut Pasteur., Nous remercions le Professeur Mélanie Ethève-Quelquejeu, le Professeur Serge Fermandjian, le Docteur Rodolphe Alves de Sousa et le Docteur Marianne Lucas-Hourani pour leur relecture attentive du manuscrit., Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Models, Molecular, Interferon Inducers, Orphan Drug Production, Protein Conformation, Immunité innée, [SDV]Life Sciences [q-bio], Drug Evaluation, Preclinical, Mice, antivirals, Animals, Humans, interférons de type I, Innate immunity, immunostimulatory compounds, Molecular Structure, Pathogen-Associated Molecular Pattern Molecules, Toll-Like Receptors, Membrane Proteins, Nucleosides, Dendritic Cells, immunothérapie, High-Throughput Screening Assays, Gene Expression Regulation, type I interferons, Toll-Like Receptor 8, Receptors, Pattern Recognition, Interferon Regulatory Factors, Interferon Type I, antiviraux, immunotherapy, composés immunostimulateurs, Signal Transduction
Abstract

International audience; Type I interferons play a central role in the establishment of an innate immune response against viral infections and tumor cells. Shortly after their discovery in 1957, several groups have looked for small molecules capable of inducing the expression of these cytokines with therapeutic applications in mind. A set of active compounds in mice were identified, but because of their relative inefficiency in humans for reasons not understood at the time, these studies fell into oblivion. In recent years, the characterization of pathogen recognition receptors and the signaling pathways they activate, together with the discovery of plasmacytoid dendritic cells, have revolutionized our understanding of innate immunity. These discoveries and the popularization of high-throughput screening technologies have renewed the interest for small molecules that can induce type I interferons. Proofs about their therapeutic potency in humans are expected very soon.; Les interférons de type I jouent un rôle central dans la mise en place d’une réponse immunitaire innée contre les infections virales et les cellules tumorales. Peu après leur découverte en 1957, plusieurs équipes ont recherché des petites molécules capables d’induire l’expression de ces cytokines à des fins thérapeutiques. Un ensemble de composés actifs chez la souris ont ainsi été identifiés, mais en raison de leur relative inefficacité chez l’homme pour des raisons incomprises à l’époque, ces travaux ont été abandonnés et sont tombés dans l’oubli. Ces dernières années, la caractérisation des récepteurs impliqués dans la reconnaissance des pathogènes, des voies de signalisation qu’ils activent, ainsi que la découverte des cellules dendritiques plasmacytoïdes ont révolutionné notre compréhension de l’immunité innée. Ces découvertes et les nouvelles technologies de criblages à haut débit ont ravivé l’intérêt pour les petites molécules capables d’induire les interférons de type I. Les preuves de leur efficacité thérapeutique chez l’homme sont attendues très prochainement.

Published
2015

12. Nouveaux dérivés de cyclodextrines, leur procédé de préparation et leurs applications

Author

Correia, Isabelle, Chassaing, Gérard, Jullian, Valérie, Lequin, Olivier, Courtois, Fabienne, Duval, Raphaël, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Synthèse, Structure et Fonction de Molécules Bioactives (SSFMB), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Pharmacochimie et Biologie pour le Développement (PHARMA-DEV), Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Institut de Chimie de Toulouse (ICT), Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT)-Université de Toulouse (UT)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université de Toulouse (UT)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT), Sorbonne Université (SU), Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Chelator

Subjects
[CHIM]Chemical Sciences
Published
2002

Catalog

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