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Ras Proteine können zwischen einem GDP-gebundenen inaktiven und einem GTP-gebundenen aktiven Zustand wechseln. Ras GTP kann mit nach geschalteten Effektoren über die RBD (Ras-Bindungsdomäne) wechselwirken wodurch eine Vielzahl von zellulären Prozessen reguliert wird. Die Bindung von Effektor-RBDs an Ras Proteine ist sehr spezifisch und die Beiträge von Enthalpie und Entropie auf die freie Enthalpie der Bindung sind sehr unterschiedlich. Die Beiträge einzelner Aminosäurekontakte konnten bestimmt werden. Basierend auf dem Verständnis von weit-reichenden elektrostatischen Wechselwirkungen wurden gezielt Ras/Effektor-Komplexe mit veränderten Affinitäten hergestellt, da komplementäre elektrostatische Ladungen in der Kontaktfläche von Ras/Effektor-RBD-Komplexen die Assoziation beschleunigen. Die Signalweiterleitung über Ras \(\textit {in vivo}\) ist abhängig von der Affinität und auch von der Assoziationsratenkonstante.