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Resumen Las tetraspaninas son moleculas de la superficie celular de amplia distribucion en los organismos eucarioticos. Poseen como caracteristica estructural peculiar cuatro dominios transmembranales, regiones N- y C-terminales intracitoplasmicas, y dos lazos extracelulares de distinto tamano. Tambien poseen un motivo de secuencia CCG en el lazo extracelular mayor, asi como residuos polares conservados en los dominios transmembranales. Las celulas sanguineas de los mamiferos expresan combinaciones peculiares de distintas tetraspaninas, incluyendo los antigenos de diferenciacion CD9, CD37, CD53, CD81/TAPA-1, CD82, CD151/PETA-3 y CD231/TALLA1. En este trabajo se resumen la estructura y las interacciones de sus regiones citoplasmicas con proteinas del citoesqueleto y senalizadoras, como la proteina cinasa C (PKC) o la Fosfatidil-Inositol 4-cinasa (PI4-K). Sus interacciones especificas con otras tetraspaninas, con integrinas, antigenos de histocompatibilidad, y miembros de la superfamilia de las inmunoglobulinas son tambien revisadas. Las tetraspaninas son proteinas “adaptadoras” o “facilitadoras”. Al formar parte de complejos moleculares, modulan funciones celulares clave que incluyen la fusion celular, la adhesion, la migracion, la diferenciacion y la transduccion de senales. Las tetraspaninas se organizan en una red con distintos niveles de asociacion, determinados por su resistencia a la solubilizacion por detergentes. En concreto, se analizan las tetraspaninas como reguladoras del Sistema Inmunitario gracias a sus interacciones con los receptores de antigeno de los linfocitos T y B, las moleculas de histocompatibilidad de clase I y clase II, y los co-receptores CD2, CD4, CD5, CD8 y CD19. Por ultimo, se revisa detalladamente el papel de la tetraspanina CD9 en la funcion de las celulas linfoides y mieloides, su relevancia en infecciones como el HIV, y la importancia de su asociacion con integrinas en la progresion cancerosa.