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31 results on '"Juri Ayub, Maximiliano"'

4. Characterization of Novel Trypanosoma cruzi-Specific Antigen with Potential Use in the Diagnosis of Chagas Disease

Author

Ossowski, Micaela S., primary, Gallardo, Juan Pablo, additional, Niborski, Leticia L., additional, Rodríguez-Durán, Jessica, additional, Lapadula, Walter J., additional, Juri Ayub, Maximiliano, additional, Chadi, Raúl, additional, Hernandez, Yolanda, additional, Fernandez, Marisa L., additional, Potenza, Mariana, additional, and Gómez, Karina A., additional

Published
2024
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10. 2x1: Diseño e implementación de una estrategia de PCR dúplex para diagnóstico de COVID-19

Author

Pérez Diaz, Pablo, Pérez Diaz, Matias Federico Francisco, Rosales, Eliana, Lacaze Agustina, Buratti, Constanza, Distel, Matias Nicolas, Cabral, Florencia, Peñalva, Julieta Aleandra, Jofré, Francisco, Talia, Juan Manuel, Manzur, Maria Jimena, and Juri Ayub, Maximiliano

Subjects
purl.org/becyt/ford/1 [https], PCR, DIAGNOSTICO, COVID-19, purl.org/becyt/ford/1.7 [https], DUPLEX
Abstract

El 11 de marzo de 2020, la OMS concluye que la enfermedad surgida en Whuan, China, en diciembre de 2019 (COVID-19), cuyo responsable es el SARS-CoV-2, reúne los requisitos para ser considerada una pandemia Fil: Pérez Diaz, Pablo. Provincia de San Luis; Argentina Fil: Pérez Diaz, Matias Federico Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Química de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Química de San Luis; Argentina Fil: Rosales, Eliana. Provincia de San Luis; Argentina Fil: Lacaze Agustina. Provincia de San Luis; Argentina Fil: Buratti, Constanza. Provincia de San Luis; Argentina Fil: Distel, Matias Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Cabral, Florencia. Provincia de San Luis; Argentina Fil: Peñalva, Julieta Aleandra. Provincia de San Luis; Argentina Fil: Jofré, Francisco. Provincia de San Luis; Argentina Fil: Talia, Juan Manuel. Universidad Nacional de San Luis; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Manzur, Maria Jimena. Universidad Nacional de San Luis; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Juri Ayub, Maximiliano. Universidad Nacional de San Luis; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Published
2020

13. On the diversity of F420‐dependent oxidoreductases: A sequence‐ and structure‐based classification.

Author

Mascotti, María Laura, Juri Ayub, Maximiliano, and Fraaije, Marco W.

Abstract

The F420 deazaflavin cofactor is an intriguing molecule as it structurally resembles the canonical flavin cofactor, although behaves as a nicotinamide cofactor due to its obligate hydride‐transfer reactivity and similar low redox potential. Since its discovery, numerous enzymes relying on it have been described. The known deazaflavoproteins are taxonomically restricted to Archaea and Bacteria. The biochemistry of the deazaflavoenzymes is diverse and they exhibit great structural variability. In this study a thorough sequence and structural homology evolutionary analysis was performed in order to generate an overarching classification of the F420‐dependent oxidoreductases. Five different deazaflavoenzyme Classes (I–V) are described according to their structural folds as follows: Class I encompassing the TIM‐barrel F420‐dependent enzymes; Class II including the Rossmann fold F420‐dependent enzymes; Class III comprising the β‐roll F420‐dependent enzymes; Class IV which exclusively gathers the SH3 barrel F420‐dependent enzymes and Class V including the three layer ββα sandwich F420‐dependent enzymes. This classification provides a framework for the identification and biochemical characterization of novel deazaflavoenzymes. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Published
2021
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14. Guía de trabajos prácticos: Ingeniería genética y genómica/ manipulación genética y genómica

Author

Juri Ayub, Maximiliano, Manzur, Maria Jimena, Campos, Ludmila Estefanía, Castro, Melina Gabriela, and Jerez, Belén

Subjects
purl.org/becyt/ford/1 [https], Ciencias Biológicas, Enzimas, Manipulación Genética, Escherichia coli, Vectores, Bioquímica y Biología Molecular, purl.org/becyt/ford/1.6 [https], CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
Abstract

La presente guía de estudios se ha desarrollado para los estudiantes del curso de grado de “Ingeniería genética y Genómica”, dictado para la carrera de Lic. en Biología Molecular (Plan 15/14), y el curso optativo de grado “Manipulación genética y Genómica” para las carreras de Lic. en Biotecnología (Plan 7/17) y Lic. en Ciencias Biológicas (Plan 8/13). El objetivo general del curso es formar a los y las estudiantes en los aspectos fundamentales de la manipulación genética, sus principales usos y aplicaciones, y también sus limitaciones. Se transmitirá también a los y las estudiantes cómo la explosión reciente de las metodologías genómicas (primero a través de la secuenciación clásica y posteriormente mediante estrategias de secuenciación masiva) modificó radicalmente las posibilidades de manipulación genética y sus alcances. Además, se discutirán aspectos éticos, epistemológicos y políticos relacionados con la disciplina, y nuevos conflictos que surgen del avance técnico disciplinar. Finalmente, se abordarán textos que interpelen a futuros egresados y egresadas como sujeto social y político. Para cumplimentar los objetivos propuestos, esta guía de estudio comprende un marco teórico de cada temática abordada en el desarrollo de las clases teóricas y actividades a desarrollar en el marco de los trabajos prácticos de aula, de laboratorio y de bioinformática. Fil: Juri Ayub, Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Manzur, Maria Jimena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Campos, Ludmila Estefanía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Castro, Melina Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Jerez, Belén. Universidad Nacional de San Luis; Argentina

Published
2019

20. The trypanocidal activity of the alkaloid oliverine involves inhibition of DNA synthesis

Author

Garro, Hugo Alejandro, Juri Ayub, Maximiliano, Nieto, M., Lucero Estrada, Cecilia Stella Marys, Pungitore, Carlos Rodolfo, and Tonn, Carlos Eugenio

Subjects
purl.org/becyt/ford/1 [https], Química Orgánica, natural products, Aporphinoid alkaloids, Trypanosoma cruzi, purl.org/becyt/ford/1.4 [https], Ciencias Químicas, biological activity, CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
Abstract

The Trypanosoma cruzi parasite is an etiologic agent of the American trypanosomiasis called Chagas disease. This pathology affects more than 24 million persons and represents one of the most important public health problems in Latin America. Taking into account this, it is necessary the search of new antitrypanosomal agents that show a major level of efficacy and minor indexes of toxicity in affected patients. Vast source of them are the natural products from plants with enormous structural diversity. A particular type of these compounds is represented by aporphinoid alkaloids. In our experiments, anonaine (2), oliverine (3) and guatterine (5) displayed antitrypanosomal activity. The compound 3 showed the most important activity with an IC50 = 12.00 ± 0.36 μM. Its mechanism of action may include inhibition of DNA synthesis. Fil: Garro, Hugo Alejandro. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Química. Area de Química Orgánica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Juri Ayub, Maximiliano. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Quimica, Bioquimica y Farmacia. Departamento de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina Fil: Nieto, M.. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Química. Area de Química Orgánica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Lucero Estrada, Cecilia Stella Marys. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Quimica, Bioquimica y Farmacia. Area Microbiologia; Argentina Fil: Pungitore, Carlos Rodolfo. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Química. Area de Química Orgánica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Tonn, Carlos Eugenio. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Química. Area de Química Orgánica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina

Published
2010

22. Production of recombinant enzymes of wide use for research

Author

Manzur,María J., Muñoz,Rosana V., Lucero,Adrián A., Juri Ayub,Maximiliano, Alvarez,Sergio E., and Ciuffo,Gladys M.

Subjects
purification, bioactivity, recombinant enzymes, Applied Microbiology and Biotechnology, protein expression, Biotechnology
Abstract

For biotechnological purposes, protein expression refers to the directed synthesis of large amounts of desired proteins. The aim of the present work was to produce reverse transcriptase Moloney murine Leukaemia Virus retro-transcriptase and Taq DNA polymerase, as bioactive products. In the present paper, we report the preparation of recombinant enzymes, expressed in E. coli strains. The enzymes produced exhibited quite good activity, compared with commercial enzymes, allowing us to replace the last ones for several lab applications. We are reporting changes and modifications to standard protocols described. The standard protocols were modified, i.e. for the purification step of Taq, a temperature dependent procedure was designed. The enzymes produced were used in different applications, such as PCR, RT-PCR, PCR Multiplex and RAPDs molecular markers.

Published
2006

23. Inhibition of Taq DNA polymerase by catalpol

Author

Pungitore, Carlos Rodolfo, Juri Ayub, Maximiliano, Borkowski, Eduardo Jorge, Tonn, Carlos Eugenio, and Ciuffo, Gladys Maria

Subjects
Otras Ciencias Químicas, Ciencias Químicas, ANTICANCER AGENTS, TUMOR SUPPRESSOR, DNA POLYMERASES, CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
Abstract

DNA polymerases have recently emerged as important cellular targets for chemical intervention in the development of anti-cancer agents. This report describes a PCR assay as a method to investigate the action mechanism of the inhibition of Taq DNA polymerase by catalpol. This inhibition was not primer or template specific, nor was it due to chelation of Mg2+ ions. In assays of hyperchromicity of double-stranded DNA, catalpol did not affect melting profile. The inhibitory effect of catalpol does not appear to depend on DNA concentration. In contrast, increasing dNTP concentration rescue the Taq DNA polymerase activity, suggestingthat catalpol acts in a competitive way with dNTPs at the binding site of the enzyme. Theoretical calculations reinforce the experimental data and the proposed mode of action of catalpol. Fil: Pungitore, Carlos Rodolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Juri Ayub, Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Borkowski, Eduardo Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Tonn, Carlos Eugenio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Ciuffo, Gladys Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina

Published
2004

30. Overexpression and Refolding of the Hydrophobic Ribosomal P0 Protein from Trypanosoma cruzi:A Component of the P1/P2/P0 Complex

Author

Juri Ayub, Maximiliano, Levin, Mariano J., and Aguilar, Carlos F.

Abstract

The P0 protein is part of the ribosomal eukaryotic stalk, which is an elongated lateral protuberance of the large ribosomal subunit involved in the translocation step of protein synthesis. P0 is the minimal portion of the stalk that is able to support accurate protein synthesis. The P0 C-terminal peptide is highly antigenic and a major target of the antibody response in patients with systemic lupus erythematosus and patients suffering chronic heart disease produced by the Trypanosoma cruziparasite. The T. cruziP0 (TcP0) protein was cloned into the pRSET A vector and expressed in Escherichia colifused to a His-tag. The identity of the protein was confirmed by immunoblotting. Due to the formation of inclusion bodies the protein was purified using the following steps: (i) differential centrifugation to separate the inclusion bodies from soluble proteins and (ii) affinity chromatography under denaturing conditions. TcP0 showed high tendency to aggregation during refolding assays. However, TcP0 could be efficiently folded in the presence of a low concentration of SDS. The folding of the protein was confirmed using urea gradient electrophoresis, limited proteolysis, circular dichroism, and tryptophan fluorescence. Native electrophoresis showed that the folded TcP0 (and not a folding intermediate) was the cause of aggregation in the absence of SDS. The protocol described here permitted us to obtain large amounts (up to 30 mg per culture liter) of pure and folded TcP0, a very hydrophobic protein with a high tendency to aggregation.

Published
2001
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31. On the diversity of F 420 -dependent oxidoreductases: A sequence- and structure-based classification.

Author

Mascotti ML, Juri Ayub M, and Fraaije MW

Subjects
Archaea chemistry, Archaea classification, Archaea genetics, Archaeal Proteins classification, Archaeal Proteins genetics, Archaeal Proteins metabolism, Bacteria chemistry, Bacteria classification, Bacteria genetics, Bacterial Proteins classification, Bacterial Proteins genetics, Bacterial Proteins metabolism, Biocatalysis, Coenzymes metabolism, Evolution, Molecular, Gene Expression, Models, Molecular, Oxidation-Reduction, Oxidoreductases classification, Oxidoreductases genetics, Oxidoreductases metabolism, Phylogeny, Protein Conformation, Riboflavin chemistry, Riboflavin metabolism, Terminology as Topic, Archaea enzymology, Archaeal Proteins chemistry, Bacteria enzymology, Bacterial Proteins chemistry, Coenzymes chemistry, Oxidoreductases chemistry, Riboflavin analogs & derivatives
Abstract

The F 420 deazaflavin cofactor is an intriguing molecule as it structurally resembles the canonical flavin cofactor, although behaves as a nicotinamide cofactor due to its obligate hydride-transfer reactivity and similar low redox potential. Since its discovery, numerous enzymes relying on it have been described. The known deazaflavoproteins are taxonomically restricted to Archaea and Bacteria. The biochemistry of the deazaflavoenzymes is diverse and they exhibit great structural variability. In this study a thorough sequence and structural homology evolutionary analysis was performed in order to generate an overarching classification of the F 420 -dependent oxidoreductases. Five different deazaflavoenzyme Classes (I-V) are described according to their structural folds as follows: Class I encompassing the TIM-barrel F 420 -dependent enzymes; Class II including the Rossmann fold F 420 -dependent enzymes; Class III comprising the β-roll F 420 -dependent enzymes; Class IV which exclusively gathers the SH3 barrel F 420 -dependent enzymes and Class V including the three layer ββα sandwich F 420 -dependent enzymes. This classification provides a framework for the identification and biochemical characterization of novel deazaflavoenzymes., (© 2021 The Authors. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics published by Wiley Periodicals LLC.)

Published
2021
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