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Azúcares, hidratos de carbono, fibra, grasas o lípidos, minerales, proteínas y vitaminas son los componentes básicos de los alimentos, son las moléculas que comemos. ¿Cuáles son sus propiedades? ¿Por qué son importantes para nuestro desarrollo y salud? ¿Cómo proporcionan a los alimentos sus diferentes aromas, colores, sabores y texturas? ¿Qué tipo de reacciones químicas se producen al cocinar? ¿Qué enfermedades están vinculadas a la dieta? ¿Por qué los llamados superalimentos son falsos mitos de la alimentación? Esta obra es una guía didáctica que responde a estas y a otras preguntas que cualquiera se habrá planteado en algún momento sobre la alimentación y sobre las moléculas presentes en nuestra dieta. Con sencillas explicaciones y una amplia variedad de experimentos y talleres, en versión bilingüe español-inglés, que pueden hacerse tanto en la cocina de casa como en el colegio, este libro da a conocer la bioquímica de nuestra alimentación. Las moléculas que comemos está adaptado a los niveles educativos de primaria y secundaria.

The identification or design of biocatalysts to mitigate the accumulation of plastics, including sub-micro- and nano-sized polyethylene terephthalate (nPET), is becoming a global challenge. Here we computationally incorporated two hydrolytic active sites with geometries similar to that of Idionella sakaiensis PET hydrolase, to fragaceatoxin C (FraC), a membrane pore-forming protein. FraCm1/m2 could be assembled into octameric nanopores (7.0 nm high × 1.6–6.0 nm entry), which deconstructed (40 °C, pH 7.0) nPET from GoodFellow, commodities and plastic bottles. FraCm1 and FraCm2 degrade nPET by endo- and exo-type chain scission. While FraCm1 produces bis(2-hydroxyethyl) terephthalate as the main product, FraCm2 yields a high diversity of oligomers and terephthalic acid. Mechanistic and biochemical differences with benchmark PET hydrolases, along with pore and nPET dynamics, suggest that these pore-forming protein catalytic nanoreactors do not deconstruct macro-PET but are promising in nanotechnology for filtering, capturing and breaking down nPET, for example, in wastewater treatment plants. [Figure not available: see fulltext.]. © 2023, The Author(s).

Este proyecto plantea la herramienta EChemTest como mecanismo de evaluación de la Calidad de un Grado relacionado con la Química. También presenta la oportunidad de evaluar cómo ha influido la docencia online en la adquisición de conocimientos, comparando con cursos anteriores.

La Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular (SEBBM) fue fundada en 1963 por científicos de renombre internacional: el Premio Nobel Severo Ochoa, Alberto Sols, Santiago Grisolía, Julio Rodríguez Villanueva, Gertrudis de la Fuente y Federico Mayor Zaragoza, junto con una generación más joven de investigadores entre los que destacan Margarita Salas, Eladio Viñuela, Gabriela Morreale y Carlos Gancedo. Su esfuerzo fundacional se plasma hoy en día en una sociedad con más de 3.500 socios, convirtiéndose en la principal agrupación científica del extenso campo de la Bioquímica y la Biología Molecular. En este artículo se hace referencia entre otras cosas a las diversas actividades, los objetivos y los desafíos de esta sociedad científica.

Venoms constitute complex mixtures of many different molecules arising from evolution in processes driven by continuous prey–predator interactions. One of the most common compounds in these venomous cocktails are pore-forming proteins, a family of toxins whose activity relies on the disruption of the plasmatic membranes by forming pores. The venom of sea anemones, belonging to the oldest lineage of venomous animals, contains a large amount of a characteristic group of pore-forming proteins known as actinoporins. They bind specifically to sphingomyelin-containing membranes and suffer a conformational metamorphosis that drives them to make pores. This event usually leads cells to death by osmotic shock. Sticholysins are the actinoporins produced by Stichodactyla helianthus. Three different isotoxins are known: Sticholysins I, II, and III. They share very similar amino acid sequence and three-dimensional structure but display different behavior in terms of lytic activity and ability to interact with cholesterol, an important lipid component of vertebrate membranes. In addition, sticholysins can act in synergy when exerting their toxin action. The subtle, but important, molecular nuances that explain their different behavior are described and discussed throughout the text. Improving our knowledge about sticholysins behavior is important for eventually developing them into biotechnological tools.

Las actinoporinas constituyen una familia de proteínas tóxicas sintetizadas por anémonas marinas. Son proteínas pequeñas, básicas y normalmente sin cisteínas. Pertenecen al grupo de las toxinas formadoras de poros (PFT en inglés) y su actividad tóxica radica, como su propio nombre indica, en su capacidad para formar poros en las membranas biológicas. Todas las PFT tienen un comportamiento dual según el cual permanecen mayormente en forma monomérica y establemente plegadas en disolución acuosa pero, cuando interaccionan con membranas lipídicas de una composición específica, se integran en la bicapa como estructuras oligoméricas. Las actinoporinas tienen una elevada identidad de secuencia pero muestran grandes diferencias en términos de solubilidad y actividad hemolítica. Todas las actinoporinas estudiadas hasta ahora se pliegan en forma de sándwich , compuesto por 10‐12 hebras  flanqueadas por dos hélices . La hélice anfipática en el extremo N‐terminal parece ser extremadamente importante para la funcionalidad final del poro, ya que se ha propuesto que se extiende y se inserta en la membrana para formar las paredes del poro. Desde un punto de vista funcional, tres regiones más son importantes en la estructura de las actinoporinas: un sitio de unión a fosfocolina (POC), un racimo de residuos aromáticos y un grupo de aminoácidos básicos. Estas regiones estarían implicadas en el reconocimiento de los lípidos y la unión a la membrana. Las membranas diana deben contener esfingomielina (SM), pero otras condiciones (como la presencia de esteroles, la coexistencia de fases o dominios, la compactibilidad, la fluidez y la fuerza de la red de puentes de hidrógeno en la interfase) parece que también tienen gran influencia en la formación de los poros..., Actinoporins constitute a family of toxic proteins synthesized by sea anemones. They are small, basic, and usually cysteinless proteins. They belong to the much larger group of pore forming toxins (PFTs) and their toxic activity relies, as their name suggests, in their capacity to form pores into biological membranes. All PFTs show a very similar dual behaviour by which they remain mostly monomeric and stably folded in aqueous solution but, upon interaction with lipid membranes of specific composition, they become oligomeric integral membrane structures. Actinoporins display high sequence identity but show large functional differences in terms of solubility and haemolytic activity. All actinoporins studied so far fold as a ‐sandwich motif composed of 10‐12 ‐ strands flanked by two ‐helices. The amphipathic N‐terminal ‐helix seems to be extremely important for the final functionality of the pore since it has been proposed to extend and insert into the membrane to form the pore walls. From a functional point of view three more regions appear as very important in actinoporins structure: A phosphocholine (POC) binding site, a cluster of aromatic residues, and an array of basic amino acids, which are involved in lipid recognition and membrane binding. Target membranes must contain sphingomyelin (SM), but some other conditions, such as the presence of sterols, the coexistence of various phases or domains, compactness, fluidity, and the strength of the interfacial hydrogen bonding network, seem to have a great influence on their membrane pore‐forming ability as well...