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Start Over Author "Cedric Pionneau" Topic [sdv]life sciences [q-bio]
3 results on '"Cedric Pionneau"'

1. Infertilité masculine chez les patients normospermiques : analyse protéomique des spermes normaux non fécondants en fécondation in vitro classique

Author

Cynthia Frapsauce, Célia Ravel, Jean-Marie Antoine, J. Bouley, Cedric Pionneau, V. de Larouzière, Isabelle Berthaut, Jacqueline Mandelbaum, Florent Soubrier, CHU Tenon [AP-HP], Sorbonne Université (SU)-Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 - UFR de Médecine Pierre et Marie Curie (UPMC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Plateforme Post-génomique de la Pitié-Salpêtrière (P3S), UMS omique (OMIQUE), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Génétique, pharmacologie et physiopathologie des maladies cardiovasculaires, Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), CHU Pitié-Salpêtrière [AP-HP], and Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU)

Subjects
Gynecology, endocrine system, 0303 health sciences, medicine.medical_specialty, 030219 obstetrics & reproductive medicine, urogenital system, [SDV]Life Sciences [q-bio], Obstetrics and Gynecology, General Medicine, Biology, Treatment failure, 03 medical and health sciences, 0302 clinical medicine, Reproductive Medicine, medicine, reproductive and urinary physiology, [SDV.MHEP]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, 030304 developmental biology
Abstract

Resume Objectif Au cours des fecondations in vitro (FIV) classiques, 5 % des tentatives se soldent par un echec de fecondation imprevisible, du fait d’une absence d’anomalies des parametres spermatiques. Dans 56 % des cas, aucune cause ovocytaire evidente n’est retrouvee. On observe, par contre, un defaut ou une absence de fixation des spermatozoides a la zone pellucide (ZP). Cette etude a pour objectif de preciser les causes moleculaires d’origine spermatique des echecs de FIV, qui sont a ce jour imprevisibles d’apres les donnees de la spermiologie classique. Patientes et methodes Le profil d’expression proteique des spermatozoides de sujets, presentant un echec complet de fecondation et un defaut de fixation des spermatozoides a la ZP, est compare a celui de temoins (hommes a sperme normal et fecondant, participant a une FIV d’indication tubaire). Pour cela, les echantillons de sperme sont analyses par la technologie d’electrophorese 2 Dimensional Electrophoresis-Differential In Gel Electrophoresis (2D-DIGE) avec au prealable une etape de pre-fractionnement des extraits proteiques selon leur point isoelectrique (fraction acide, intermediaire et basique). Resultats Sept proteines differentiellement exprimees chez tous les cas et chez tous les temoins ont ete mises en evidence dans la fraction acide et sept dans la fraction basique. Douze d’entre elles ont ete identifiees par spectrometrie de masse, dont deux (le recepteur a la laminine LR67 et la L-xylulose reductase) ont deja fait la preuve de leur implication dans l’interaction gametique. Discussion et conclusion Ces proteines meritent des investigations complementaires visant a determiner si certains echecs de fecondation en FIV sont causes par des anomalies au niveau de leur expression.

Published
2009

2. Waldenström’s macroglobulinemia harbors a unique proteome where Ku70 is severely underexpressed as compared with other B-lymphoproliferative disorders

Author

Seiamak Bahram, Aurore Perrot, Laurent Vallat, François M. Lemoine, Leblond, Raoul Herbrecht, Cedric Pionneau, Azar N, Marie-Christine Béné, Hélène Merle-Béral, Claude Baillou, Université de Strasbourg (UNISTRA), Les Hôpitaux Universitaires de Strasbourg (HUS), Relations Hôte-Environnement (RHEM), Université Henri Poincaré - Nancy 1 (UHP), Plateforme Post-génomique de la Pitié-Salpêtrière (P3S), UMS omique (OMIQUE), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 - UFR de Médecine Pierre et Marie Curie (UPMC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Service d'hématologie biologique [CHU Pitié-Salpêtrière], Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-CHU Pitié-Salpêtrière [AP-HP], Sorbonne Université (SU)-Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU), Immunologie - Immunopathologie - Immunothérapeutique (I3), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Hôpital de Hautepierre [Strasbourg], Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU)-Sorbonne Université (SU), Gestionnaire, Hal Sorbonne Université, CHU Pitié-Salpêtrière [AP-HP], and Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU)

Subjects
Chronic lymphocytic leukemia, [SDV]Life Sciences [q-bio], Aucun, Lymphoproliferative disorders, 03 medical and health sciences, proteomics, 0302 clinical medicine, Downregulation and upregulation, Medicine, XRCC6, 030304 developmental biology, Waldenström macroglobulinemia, 0303 health sciences, 2D-electrophoresis, Proteomic Profile, [SDV.MHEP] Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, business.industry, Macroglobulinemia, Hematology, medicine.disease, 3. Good health, [SDV] Life Sciences [q-bio], Oncology, Immunoglobulin class switching, 030220 oncology & carcinogenesis, Immunology, Proteome, Cancer research, Immunoglobulin heavy chain, Original Article, business, [SDV.MHEP]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology
Abstract

Waldenström's macroglobulinemia (WM) is a clonal B-cell lymphoproliferative disorder (LPD) of post-germinal center nature. Despite the fact that the precise molecular pathway(s) leading to WM remain(s) to be elucidated, a hallmark of the disease is the absence of the immunoglobulin heavy chain class switch recombination. Using two-dimensional gel electrophoresis, we compared proteomic profiles of WM cells with that of other LPDs. We were able to demonstrate that WM constitutes a unique proteomic entity as compared with chronic lymphocytic leukemia and marginal zone lymphoma. Statistical comparisons of protein expression levels revealed that a few proteins are distinctly expressed in WM in comparison with other LPDs. In particular we observed a major downregulation of the double strand repair protein Ku70 (XRCC6); confirmed at both the protein and RNA levels in an independent cohort of patients. Hence, we define a distinctive proteomic profile for WM where the downregulation of Ku70-a component of the non homologous end-joining pathway-might be relevant in disease pathophysiology. journal article 2012 Sep 07 2012 09 07 imported

Published
2012

3. Proteomic analysis of BRCA1-depleted cell line reveals a putative role for replication protein A2 up-regulation in BRCA1 breast tumor development

Author

Cedric Pionneau, Denis Biard, Florence Coulet, Marc-Henri Stern, Florent Soubrier, Dominique Stoppa-Lyonnet, Catherine Genestie, Julien Bouley, Justine Varinot, Martine Antoine, Gestionnaire, Hal Sorbonne Université, Génétique, pharmacologie et physiopathologie des maladies cardiovasculaires, Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 - UFR de Médecine Pierre et Marie Curie (UPMC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Plateforme Post-génomique de la Pitié-Salpêtrière (P3S), UMS omique (OMIQUE), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Service d'anatomie pathologique [CHU Pitié-Salpêtrière], Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-CHU Pitié-Salpêtrière [AP-HP], Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU)-Sorbonne Université (SU), Modèles de Cellules Souches Malignes et Thérapeutiques, Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut de Radiobiologie Cellulaire et Moléculaire (IRCM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Service de Pathologie [CHU Tenon], Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-CHU Tenon [AP-HP], Unité de génétique et biologie des cancers (U830), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut Curie [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut Curie [Paris], CHU Pitié-Salpêtrière [AP-HP], Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU), CHU Tenon [AP-HP], Sorbonne Université (SU)-Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU), and Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)

Subjects
endocrine system diseases, DNA repair, [SDV]Life Sciences [q-bio], Clinical Biochemistry, Breast Neoplasms, Biology, Loss of heterozygosity, 03 medical and health sciences, 0302 clinical medicine, Germline mutation, Replication Protein A, Gene expression, Humans, skin and connective tissue diseases, Replication protein A, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, [SDV.MHEP] Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, BRCA1 Protein, DNA replication, Molecular biology, Replication protein A2, [SDV] Life Sciences [q-bio], Cell culture, 030220 oncology & carcinogenesis, Cancer research, Female, [SDV.MHEP]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, HeLa Cells
Abstract

International audience; Purpose: Germline mutations in BRCA1 result in a strong predisposition to breast cancer, with frequent loss of heterozygosity of the remaining wild-type allele. The development of BRCA1 tumors is likely to depend on additional genetic alterations and gene expression changes which follow growth and DNA repair defects associated with BRCA1 deficiency. The identification of these modifications offers an opportunity to find surrogate markers of BRCA1 tumors. Here, we sought to identify differentially expressed proteins related to BRCA1 depletion.Experimental design: We used isogenic HeLa cells either stably knocked-down or not for BRCA1 (BRCA1(KD) ) and compared protein profiles of these cells by DIGE.Results: We detected increased levels of Replication protein A2 (RPA2) in BRCA1(KD) cells as compared to control cells. RPA2 is an essential protein required for DNA replication and repair. We further demonstrated that depletion of RPA2 subunit delays growth of BRCA1(KD) respect to isogenic control cells. Strikingly, elevated levels of RPA2 were more frequently observed in BRCA1 tumors when triple-negative tumors from BRCA1 mutation carriers (n=13) and non-carriers (n=36) were stained in situ for RPA2.Conclusions and clinical relevance: RPA2 up-regulation may thus be involved in the growth and/or survival of BRCA1 tumor cells and useful in immunohistochemical discrimination of triple-negative BRCA1 tumors.

Published
2009

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