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6 results on '"UMR CNRS-ULP"'

1. Self-Assembly of a Diferrous Triple-Stranded Helicate with Bis(2,2‘-Bipyridine) Ligands: Thermodynamic and Kinetic Intermediates

Author

Fatin-Rouge , N., Blanc , Sylvie, Leize , E., Van Dorsselaer , A., Baret , P., Pierre , J.-L., Albrecht-Gary , A.-M., Meyer , Michel, Institut UTINAM (Univers, transport, interfaces, nanostructures, atmosphère et environnement, molécules) (Besançon), Institut des sciences analytiques et de physico-chimie pour l'environnement et les materiaux ( IPREM ), Université de Pau et des Pays de l'Adour ( UPPA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de spectrométrie de masse des interactions et des systèmes, Chimie de la matière complexe ( CMC ), Université de Strasbourg ( UNISTRA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université de Strasbourg ( UNISTRA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de Spectrométrie de masse Bio-organique, UMR CNRS-ULP, Laboratoire de Chimie Biomimétique , LEDSS, Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de Chimie Moléculaire de l'Université de Bourgogne [Dijon] ( ICMUB ), Université de Bourgogne ( UB ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Univers, Transport, Interfaces, Nanostructures, Atmosphère et environnement, Molécules (UMR 6213) (UTINAM), Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Franche-Comté (UFC), Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC), Institut des sciences analytiques et de physico-chimie pour l'environnement et les materiaux (IPREM), Université de Pau et des Pays de l'Adour (UPPA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie de la matière complexe (CMC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire d'études dynamiques et structurales de la sélectivité (LEDSS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Institut de Chimie Moléculaire de l'Université de Bourgogne [Dijon] (ICMUB), and Université de Bourgogne (UB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Models, Molecular, Magnetic Resonance Spectroscopy, Spin states, Stereochemistry, Molecular Conformation, Protonation, Ligands, 010402 general chemistry, [ CHIM ] Chemical Sciences, 01 natural sciences, 2,2'-Bipyridine, Dissociation (chemistry), Ferrous, Inorganic Chemistry, chemistry.chemical_compound, 2,2'-Dipyridyl, [CHIM]Chemical Sciences, Physical and Theoretical Chemistry, nuclear magnetic resonance spectroscopy, mass spectrometry, allosterism, Molecular Structure, 010405 organic chemistry, Chemistry, Ligand, Nucleic Acid Hybridization, Nuclear magnetic resonance spectroscopy, 0104 chemical sciences, Kinetics, Crystallography, iron complex, Spectrophotometry, Potentiometry, Proton NMR, Thermodynamics, 2 2' bipyridine derivative
Abstract

cited By 40; International audience; The protonation and iron(II) coordination properties of a bis(2,2′-bipyridine) ligand L were investigated in methanol. The protonated forms showed allosteric effects due to the flexibility of the strand. Speciation studies of the corresponding ferrous complexes were carried out as a function of pH and iron(II) concentrations. A combination of electrospray mass spectroscopy, potentiometry, and spectrophotometry allowed the determination in solution of three ferrous complexes, one mononuclear (L2Fe2+) and two dinuclear (L2Fe24+ and L3Fe24+) species. Their structure was deduced from the metal spin state and confirmed by 1H NMR measurements and molecular modeling. The dissociation process of the triple-stranded diferrous helicate L3Fe24+ by OH- revealed two rate-limiting steps. The former leads to the formation of a monoferrous triple-stranded compound via a classical mechanism, which involves hydroxy-ferrous complexes. A similar process was observed in the latter step for the release of the ferrous cation from the mononuclear intermediate. Taking into account the structural, thermodynamic, and kinetic features provided by the present study, we could propose a self-assembling mechanism of the triple-stranded diferrous helicate.

Published
2000

2. Enhanced structural and functional genome elucidation of the arsenite-oxidizing strain Herminiimonas arsenicoxydans by proteomics data

Author

Christine Carapito, Michaël Heymann, Sandrine Koechler, Philippe N. Bertin, Evelyne Turlin, Claudine Médigue, Alain Van Dorsselaer, Valérie Kugler, Florence Arsène-Ploetze, Stéphanie Weiss, Stéphane Cruveiller, Magalie Stauffert, Jessica Cleiss, Jean-Yves Coppée, Génétique moléculaire, génomique, microbiologie (GMGM), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Génétique des Génomes Bactériens, Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Puces à ADN (Plate-Forme 2) (PF2), Institut Pasteur [Paris] (IP), Institut de biologie et chimie des protéines [Lyon] (IBCP), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Gilbert-Laustriat : Biomolécules, Biotechnologie, Innovation Thérapeutique, Genoscope - Centre national de séquençage [Evry] (GENOSCOPE), Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Structure et évolution des génomes (SEG), CNS-Université d'Évry-Val-d'Essonne (UEVE)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Génomique métabolique (UMR 8030), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université d'Évry-Val-d'Essonne (UEVE)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Biométrie et Biologie Evolutive - UMR 5558 (LBBE), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de Recherche en Informatique et en Automatique (Inria)-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Compartimentation et dynamique cellulaires (CDC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut Curie [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pasteur [Paris], Institut Pasteur [Paris], Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université d'Évry-Val-d'Essonne (UEVE), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie [Paris]-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Laboratoire de Spectrométrie de masse Bio-organique, UMR CNRS-ULP, Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), and Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)

Subjects
Proteomics, Proteome, Arsenites, Biology, Tandem mass spectrometry, Models, Biological, Biochemistry, Transcriptome, 03 medical and health sciences, chemistry.chemical_compound, Oxalobacteraceae, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Herminiimonas arsenicoxydans, 030304 developmental biology, Arsenite, Genetics, Gel electrophoresis, 0303 health sciences, 030306 microbiology, General Medicine, Genome project, biology.organism_classification, chemistry, Oxidation-Reduction, Genome, Bacterial
Abstract

International audience; The arsenite-oxidizing strain Herminiimonas arsenicoxydans proteome was investigated with gel electrophoresis and tandem mass spectrometry analyses. The comparison of experimental and theoretical M(r) and pI, as well as that of peptide sequences identified by MS and predicted protein sequences, allowed the correction of five protein annotations. More importantly, the functional analysis of SDS- and 2D-PAGE proteome maps obtained in the presence of arsenic, combined with partial transcriptomic results indicate that H. arsenicoxydans expressed genes and proteins required not only for arsenic detoxification or stress response but also involved in motility, exopolysaccharide synthesis, phosphate import or energetic metabolism. This study provides therefore new insights into the adaptation processes of H. arsenicoxydans in response to arsenic.

Published
2009

3. Proteomic and glycomic analyses of N-glycosylated structures involved in toxoplasma gondii-host cell interactions

Author

Willy Morelle, Christine Schaeffer, Christian Slomianny, Audrey Bednarczyk, Sylvain Fauquenoy, Alain Van Dorsselaer, Stanislas Tomavo, Agnès Hovasse, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 (UGSF), Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Laboratoire de Spectrométrie de masse Bio-organique, UMR CNRS-ULP, Rôle des canaux ioniques membranaires et du calcium intracellulaire dans la physiopathologie de la prostate, Université de Lille, Sciences et Technologies-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 (UGSF), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), and Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Proteomics, Glycan, Glycosylation, Gliding motility, Molecular Sequence Data, Protozoan Proteins, Oligosaccharides, Biology, Biochemistry, Analytical Chemistry, Host-Parasite Interactions, Glycomics, 03 medical and health sciences, Polysaccharides, Myosin, parasitic diseases, Animals, Humans, Peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl) Asparagine Amidase, Molecular Biology, Actin, Cells, Cultured, 030304 developmental biology, Glycoproteins, chemistry.chemical_classification, 0303 health sciences, Microscopy, Confocal, 030302 biochemistry & molecular biology, Toxoplasma gondii, biology.organism_classification, Cell biology, carbohydrates (lipids), [SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology, chemistry, Carbohydrate Sequence, Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, biology.protein, Plant Lectins, Glycoprotein, Toxoplasma
Abstract

International audience; The apicomplexan parasite Toxoplasma gondii recognizes, binds and penetrates virtually any kind of mammalian cell using a repertoire of proteins released from late secretory organelles and a unique form of gliding motility (also named glideosome) that critically depends on actin filaments and myosin. How T. gondii glycosylated proteins mediate host-parasite interactions remains elusive. To date, only limited evidence is available concerning N-glycosylation in apicomplexans. Here, we report comprehensive proteomic and glycomic analyses showing that several key components required for host cell-T. gondii interactions are N-glycosylated. Detailed structural characterization confirmed that N-glycans from T. gondii total protein extracts consist of oligomannosidic (Man5-9GlcNAc2) and paucimannosidic (Man3-4GlcNAc2) sugars, which are rarely present on mature eukaryotic glycoproteins. In situ fluorescence using Concanavalin A (Con A) and Pisum sativum agglutinin (PSA) predominantly stained the entire parasite body. Visualization of Toxoplasma glycoproteins purified by affinity chromatography followed by detailed proteomic and glycan analyses identified components involved in gliding motility, moving junction and other additional functions implicated in intracellular development. Importantly, tunicamycin-treated parasites are considerably reduced in motility, host cell invasion and growth. Collectively, these results indicate that N-glycosylation probably participates in modifying key proteins that are essential for host cell invasion by T. gondii.

Published
2008

4. Identification of genes and proteins involved in the pleiotropic response to arsenic stress in Caenibacter arsenoxydans, a metalloresistant beta-proteobacterium with an unsequenced genome

Author

Emmanuelle Leize-Wagner, Sandrine Koechler, Evelyne Turlin, Christine Carapito, Philippe N. Bertin, Alain Van Dorsselaer, Antoine Danchin, Marie-Claire Lett, Daniel Muller, Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire d'Ecologie Microbienne - UMR 5557 (LEM), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS)-Ecole Nationale Vétérinaire de Lyon (ENVL), Laboratoire de Biologie Tumorale, CRLCC Paul Strauss, XLIM (XLIM), Université de Limoges (UNILIM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Génétique des Génomes Bactériens, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pasteur [Paris], Génétique moléculaire, génomique, microbiologie (GMGM), Régulation de l'Expression Génétique (REG), Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Compartimentation et dynamique cellulaires (CDC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie [Paris]-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Substances naturelles/chimie moléculaire, Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Ecole européenne de chimie, polymères et matériaux [Strasbourg]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de masse Bio-organique, UMR CNRS-ULP, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Vétérinaire de Lyon (ENVL)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS), Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien ( IPHC ), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Ecologie microbienne ( EM ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Ecole Nationale Vétérinaire de Lyon ( ENVL ) -Université Claude Bernard Lyon 1 ( UCBL ), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -VetAgro Sup ( VAS ), XLIM ( XLIM ), Université de Limoges ( UNILIM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Génétique moléculaire, génomique, microbiologie ( GMGM ), Régulation de l'Expression Génétique ( REG ), Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires ( DSA-IPHC ), Compartimentation et dynamique cellulaires ( CDC ), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -INSTITUT CURIE-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Ecole européenne de chimie, polymères et matériaux [Strasbourg]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Lyon-Université de Lyon-Ecole Nationale Vétérinaire de Lyon (ENVL)-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut Curie [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
MESH : Molecular Sequence Data, MESH : RNA, Messenger, Messenger, Drug Resistance, MESH: Amino Acid Sequence, MESH : Drug Resistance, Bacterial, MESH: Genome, Bacterial, Biochemistry, Genome, chemistry.chemical_compound, MESH : Bacterial Proteins, MESH: Betaproteobacteria, Peptide sequence, MESH: Bacterial Proteins, MESH : Betaproteobacteria, Arsenite, Genetics, 0303 health sciences, MESH : Amino Acid Sequence, MESH : Genes, Bacterial, Bacterial, Betaproteobacteria, General Medicine, MESH : Arsenic, Metals, MESH: Genes, Bacterial, MESH : Genome, Bacterial, Molecular Sequence Data, chemistry.chemical_element, Biology, Arsenic, 03 medical and health sciences, Bacterial Proteins, Drug Resistance, Bacterial, MESH: Arsenic, MESH: Drug Resistance, Bacterial, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, RNA, Messenger, Amino Acid Sequence, Gene, [ SDV.BBM ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, 030304 developmental biology, MESH: RNA, Messenger, Two-dimensional gel electrophoresis, MESH: Metals, MESH: Molecular Sequence Data, 030306 microbiology, MESH : Metals, Arsenate, RNA, chemistry, Genes, Genes, Bacterial, Genome, Bacterial
Abstract

International audience; The effect of high concentrations of arsenic has been investigated in Caenibacter arsenoxydans, a beta-proteobacterium isolated from an arsenic contaminated environment and able to oxidize arsenite to arsenate. As the genome of this bacterium has not yet been sequenced, the use of a specific proteomic approach based on nano-high performance liquid chromatography tandem mass spectrometry (nanoLC-MS/MS) studies and de novo sequencing to perform cross-species protein identifications was necessary. In addition, a random mutational analysis was performed. Twenty-two proteins and 16 genes were shown to be differentially accumulated and expressed, respectively, in cells grown in the presence of arsenite. Two genes involved in arsenite oxidation and one in arsenite efflux as well as two proteins responsible for arsenate reduction were identified. Moreover, numerous genes and proteins belonging to various functional classes including information and regulation pathways, intermediary metabolism, cell envelope and cellular processes were also up- or down-regulated, which demonstrates that bacterial response to arsenic is pleiotropic.

Published
2006

5. Structural characterization of 2-aminobenzamide-derivatized oligosaccharides using a matrix-assisted laser desorption/ionization two-stage time-of-flight tandem mass spectrometer

Author

Christine Schaeffer, Willy Morelle, Alain Van Dorsselaer, Jean-Claude Michalski, Marie-Christine Slomianny, Hélène Diemer, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 (UGSF), Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Laboratoire de Spectrométrie de masse Bio-organique, UMR CNRS-ULP, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 (UGSF), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), and Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Glycan, glycosylation, Molecular Sequence Data, Analytical chemistry, 010402 general chemistry, Mass spectrometry, Tandem mass spectrometry, 01 natural sciences, Reductive amination, Analytical Chemistry, Fragmentation (mass spectrometry), oligosaccharides, ortho-Aminobenzoates, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], Spectroscopy, chemistry.chemical_classification, biology, Chemistry, 010401 analytical chemistry, Organic Chemistry, Glycosidic bond, Oligosaccharide, structure analysis, 0104 chemical sciences, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], Matrix-assisted laser desorption/ionization, Carbohydrate Sequence, Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, biology.protein, glycans
Abstract

Oligosaccharides were derivatized by reductive amination using 2-aminobenzamide (2-AB) and analyzed by matrix-assisted laser desorption/ionization two-stage time-of-flight (MALDI-TOF/TOF) tandem mass spectrometry (MS/MS) in the positive ion mode. The major signals were obtained under these conditions from the [M+Na]+ ions for all 2-AB-derivatized oligosaccharides. A systematic study was conducted on a series of 2-AB-derivatized oligosaccharides to allow rationalization of the fragmentation processes. The MALDI-TOF/TOF-MS/MS spectra of the [M+Na]+ ions of 2-AB-derivatized oligosaccharides were dominated by glycosidic cleavages. These fragments originating both from the reducing and the non-reducing ends of the oligosaccharide yield information on sequence and branching. Moreover, the MALDI-TOF/TOF-MS/MS spectra were also characterized by abundant cross-ring fragments which are very informative on the linkages of the monosaccharide residues constituting these oligosaccharides. MALDI-TOF/TOF-MS/MS analysis of 2-AB-derivatized oligosaccharides, by providing structural information at the low-picomole level, appears to be a powerful tool for carbohydrate structural analysis.

Published
2005

6. Copurification of the FpvA ferric pyoverdin receptor of Pseudomonas aeruginosa with its iron-free ligand: implications for siderophore-mediated iron transport

Author

Schalk Ij, Prome D, Poole K, Abdallah Ma, Van Dorsselaer A, Pattus F, Pavel Kyslík, Institut Gilbert-Laustriat : Biomolécules, Biotechnologie, Innovation Thérapeutique, Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratory of Enzyme Technology, Czech Academy of Sciences [Prague] (CAS), Institut de pharmacologie et de biologie structurale (IPBS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées, Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Department of Microbiology and Immunology (D MICROBIOLOGY IMMUNOLOGY), Queen's University [Kingston, Canada], Czech Academy of Sciences [Prague] (ASCR), Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de masse Bio-organique, UMR CNRS-ULP, Queen's University [Kingston], Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), and Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Circular dichroism, Siderophore, Siderophores, MESH: Amino Acid Sequence, Ligands, 7. Clean energy, Biochemistry, Copurification, MESH: Circular Dichroism, FepA, MESH: Ligands, MESH: Endopeptidases, MESH: Bacterial Proteins, 0303 health sciences, Chemistry, Circular Dichroism, Hydrolysis, Ligand (biochemistry), Transport protein, MESH: Oligopeptides, MESH: Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas aeruginosa, Bacterial outer membrane, Oligopeptides, MESH: Hydrolysis, medicine.drug, Bacterial Outer Membrane Proteins, Protein Binding, MESH: Pigments, Biological, MESH: Biological Transport, Molecular Sequence Data, Iron Chelating Agents, 03 medical and health sciences, Bacterial Proteins, Endopeptidases, medicine, MESH: Protein Binding, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Amino Acid Sequence, MESH: Siderophores, 030304 developmental biology, MESH: Molecular Sequence Data, 030306 microbiology, MESH: Bacterial Outer Membrane Proteins, Biological Transport, Pigments, Biological, biochemical phenomena, metabolism, and nutrition, MESH: Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, MESH: Iron Chelating Agents, Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, Ferric
Abstract

The Pseudomonas aeruginosa FpvA receptor is a TonB-dependent outer membrane transport protein that catalyzes uptake of ferric pyoverdin across the outer membrane. Surprisingly, FpvA expressed in P. aeruginosa grown in an iron-deficient medium copurifies with a ligand X that we have characterized by UV, fluorescence, and mass spectrometry as being iron-free pyoverdin (apo-PaA). PaA was absent from FpvA purified from a PaA-deficient P. aeruginosa strain. The properties of ligand binding in vitro revealed very similar affinities of apo-PaA and ferric-PaA to FpvA. Fluorescence resonance energy transfer was used to study in vitro the formation of the FpvA-PaA-Fe complex in the presence of PaA-Fe or citrate-Fe. The circular dichroism spectrum of FpvA indicated a 57% beta-structure content typical of porins and in agreement with the 3D structures of the siderophore receptors FhuA and FepA. In the absence of the protease's inhibitors, a truncated form of FpvA lacking 87 amino acids at its N-terminus was purified. This truncated form still bound PaA, and its beta-sheet content was conserved. This N-terminal region displays significant homology to the N-terminal periplasmic extensions of FecA from Escherichia coli and PupB from Pseudomonas putida, which were previously shown to be involved in signal transduction. This suggests a similar function for FpvA. The mechanism of iron transport in P. aeruginosa via the pyoverdin pathway is discussed in the light of all these new findings.

Published
1999

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