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One of the most important properties of enzymes is possibly their unwaning reactivity at ambient conditions. Moreover, increasing knowledge successfully counteracts their disadvantages such as limited process stability or costly production by immobilization techniques and modern fermentation process plants. Three different experimental approaches were pursued in order to adapt standard photometric assays for the activity determination of TlL and papain incorporated into polymeric thin films consisting of polyvinylpyrrolidone (PVP) and the tertiary polyamide Ultramid 1C® (U1C). They primarily enable the quantitative measurement probing the suitability of polymer films as supports for enzyme molecules with respect to the activity and long term stability of the composite. All activity measurements of this study are based on the hydrolytic cleavage of p-nitrophenyl fatty acid esters catalyzed by Thermomyces lanuginosus Lipase (TlL) or the amide bond hydrolysis of the model peptide DL-BAPA by papain from Carica papaya. Es wird geschätzt, dass bei der Produktion von mittlerweile der Hälfte aller Feinchemikalien ein biokatalytischer Schritt involviert ist. Dabei stellt die Immobilisierung, die bei ca. 80% aller industriell genutzten Biotransformationsprozesse eine Rolle spielt, einen essentiellen Baustein zur wirtschaftlichen Entwicklung biotechnologischer Prozesse dar. Eine Immobilisierung der Biokatalysatoren ist notwendig, um deren Nachteile bei einer industriellen Anwendung, wie z.B. geringe Stabilität gegenüber hohen Temperaturen, extremen pH-Werten oder organischen Lösungsmitteln zu verringern oder sogar aufzuheben. Hydrolyse- oder Oxidationsreaktionen laufen bei Raumtemperatur ohne Lichteinwirkung in wässrigen Medien nur in Gegenwart von Enzymen katalytisch ab. Um wissenschaftliche Erkenntnisse über die Aktivität und Stabilität von biokatalytisch aktiven Oberflächen zu gewinnen, ist es jedoch nötig, geeignete analytische Werkzeuge zu entwickeln, um darauf aufbauend die Grundlage für die Forschung und Weiterentwicklung dieser Kompositmaterialien unabhängig von deren Anwendungsgebieten zu schaffen. Im Rahmen dieser Arbeit wurden daher verschiedene Analysemethoden entwickelt, um die Aktivität von Enzymen zu bestimmen, die in dünnen Polymerfilmen eingebettet sind. Als grundlegendes Prinzip der Aktivitätsbestimmungen diente dabei die UV/Vis-spektroskopische Aufzeichnung der Konzentration zweier Farbstoffe, p-Nitrophenol und p-Nitroanilin. Ersterer entsteht bei der Hydrolyse des Substrats p-Nitrophenylpalmitat durch die immobilisierte Thermomyces lanuginosus Lipase (TlL) und letzterer durch die hydrolytische Spaltung der Amidbindung des Modellpeptids DL-BAPA durch die Proteinase Papain (Carica papaya). Um die Aktivität von Enzymen, die in dünne Polymerfilme eingebettet wurden, zu bestimmen, sind zum Teil weitreichende Anpassungen des Versuchsaufbaus sowie des Assays selbst nötig. Aufgrund der unterschiedlichen Löslichkeit der verwendeten Trägerpolymere Polyvinylpyrrolidon (PVP) und des tertiären Polyamids Ultramid 1C® (U1C), war die Entwicklung unterschiedlicher Messmethoden erforderlich. Mit Hilfe dieser neu entwickelten oder modifizierten analytischen Werkzeuge kann eine Vielzahl von Fragestellungen betreffend der Stabilität und Aktivität von immobilisierten Enzymen in Abhängigkeit vom verwendeten Trägerpolymer beantwortet werden.