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Introduction et but de l’etude Le vieillissement est associe a une baisse de la qualite de vie, notamment a cause du developpement de pathologies comme la sarcopenie. Plusieurs strategies nutritionnelles sont possibles pour retarder son apparition. Elles sont basees sur l’augmentation de la consommation d’aliments riches en proteines, comme les produits laitiers. De plus, les proteines du lactoserum sont reconnues pour leur richesse en leucine, et leur digestion rapide, qui favorise la synthese musculaire. L’objectif de cette etude est d’evaluer les performances nutritionnelles, en condition de digestion in vitro, de produits fromagers riches en proteines du lactoserum et de les comparer a celle d’un fromage traditionnel riche en caseines. Nous cherchons a determiner comment la source proteique, la structure des matrices laitieres et le niveau de denaturation des proteines influencent la bioaccessibilite des acides amines. Materiel et methodes Trois produits fromagers a base de proteines du lactoserum, de composition identique mais de texture variable (gels plus ou moins fermes), ont ete obtenus en modulant le traitement thermique. Ils etaient compares a deux temoins : un fromage du commerce a base de caseines et une matrice liquide (avant thermocoagulation des gels). La macrostructure des produits a ete evaluee grâce a un test de compression, et leur microstructure en microscopie confocale. Le taux de denaturation des proteines a ete quantifie par dosage de l’azote soluble a pH 4,4 et total. Les digestions ont ete realisees selon le protocole de digestion in vitro INFOGEST. Les cinetiques de digestion des proteines et de liberation des acides amines ont ete caracterisees par analyse biochimique des digestas : cinetiques d’hydrolyse par SDS-Page, liberations des peptides par la methode OPA et des acides amines par chromatographie ionique. Resultats et analyse statistique Les resultats montrent que le fromage a base de caseines presente le degre d’hydrolyse le plus eleve en phase intestinale (39 % au temps final), en comparaison aux autres matrices. Concernant les matrices riches en proteines du lactoserum, les degres d’hydrolyse obtenus en phase intestinale avec les gels sont superieurs (19 a 28 % au temps final) a celui obtenu avec la matrice liquide non traitee thermiquement (16 %). Bien que les produits a base de proteines du lactoserum contiennent 30 % de plus de leucine que le fromage du commerce, la liberation de leucine mesuree en fin de digestion est plus elevee pour le fromage du commerce (29 %), que pour les gels de proteines du lactoserum (17 %) et la matrice liquide (9 %) Conclusion Dans les produits gelifies, la denaturation des proteines du lactoserum due au traitement thermique, facilite l’hydrolyse de ces proteines par les enzymes pancreatiques, ameliorant ainsi la bioaccessibilite des acides amines par rapport au produit liquide ou les proteines sont natives. La bioaccessibilite des acides amines est superieure pour les fromages du commerce par rapport a celle des produits composes de proteines du lactoserum. Ceci s’explique par une hydrolyse plus elevee des caseines par la pepsine en phase gastrique, par rapport aux proteines du lactoserum.

Impact des procédés de transformation sur la digestion du lait maternel et des formules infantiles chez le nouveau-né. CIAG : Carrefour de l'innovation agronomique- alimentation 2018

Casein micelles (CM) are porous colloidal particles of about 150 nm of diameter, composed of different casein molecules and calcium phosphate. Their modifications, by technological treatments and/or addition of bio-chemical reagents, constitute a scientific challenge to create new structures and functionalities. In this work, modification of CM by a natural cross-linker, named genipin, was performed and their new physico-chemical properties were appreciated. Genipin (5, 10 and 20 mM) were added to micellar suspensions of casein at 25 g.l-1, previously dispersed in a buffer system consisting of 25 mM HEPES and 2 mM CaCl2 at pH 7.15. The reaction was carried out at 50 °C for 24 h. A control sample was treated in the same conditions. The experiment was done 3 times independently. The genipin reaction was monitored by changes in UV/visible-spectra between 190-900 nm during incubation at 50 °C. After that, the reacted products were evaluated by reversed-phase high pressure liquid chromatography (RP-HPLC) and sodium dodecyl sulfate – polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). Chromatography and electrophorese were performed under dissociation conditions. The reaction level was estimated by the measurement of the available lysine and arginine. The consequences of the cross-linking on the colloidal properties were investigated by measuring: zeta potential and size distribution by dynamic light scattering; hydration after pellet formation by ultracentrifugation; shape by scanning electron microscopy (SEM); viscosity at shear rates lower than 100 s-1; and surface tension by pendant drop method. The reaction between genipin and primary amines was characterized by formation of blue pigmented products, presenting a maximum absorption at ~600 nm. Higher were the genipin concentrations, more intense was the light absorption. The RP-HPLC profiles showed that above 5 mM of genipin, it was not possible to observe individual casein molecules. SDS-PAGE gels confirmed these results and revealed that casein molecules formed polymers with molecular weights greater than 200 kDa. The analysis of amino-acids highlighted that lysine was mainly involved in cross-linking, with a minor participation of arginine. By comparing to control sample, the percentage reduction in the concentrations of lysine and arginine reached 95 and 12 %, respectively, for 20 mM of genipin. The zeta potential and hydration values of CM were gradually reduced, indicating changes in their surface properties. The size distribution and SEM did not revealed major changes regarding the average diameter and shape of the CM. Internal crosslinking was confirmed by submitting the CM to dissociation conditions, followed by ultracentrifugation and analyses of the mass of pellet obtained. Regarding the viscosity, all the samples behaved as Newtonian fluids, nevertheless the values decreased progressively according to cross-linking intensity. Contrarily, the final values of surface tension as well as the adsorption rates at air/water interfaces increased gradually. Thanks to this new reagent, it was possible to create originally modified CM. Further researches are necessary to elucidate the modifications in their internal structure and the consequences in their functional properties, like gels, emulsions and foams.

Le lactosérum. A la découverte de la Recherche

Le lactosérum. A la découverte de la Recherche

Deux applications au fractionnement des protéines natives du lait : Le phosphocaséinate natif et les protéines marquées . Journée Thématique Plateforme LAIT

Potential modifications of structure-function of casein micelles. 4th International Conference of Food Industries

Conférence invitée par la Société Brésilienne Tangara; Aspects biochimiques de la technologie fromagère . Conférence Invitée par la Socièté Brésilienne Tangara

Le lait est l’aliment du nouveau-né. Sa composition est propre à chaque mammifère et satisfait aux premiers besoins alimentaires. Cependant, des sub-stitutions sont possibles et en particulier des laits d’espèces animales ont été adaptés aux besoins de l’enfant. Très vite, l’homme a compris que le lait produit par les animaux pouvait constituer une partie de son alimentation. Lorsqu’il a voulu le conserver il s’est heurté à sa fragilité. En effet, de par sa composition favorable au développement de nombreux micro-organismes qui peuvent l’altérer et le déstabiliser, il change d’aspect. Il se transforme en gel qui laisse s’échapper un liquide clair de couleur jaunâtre. En ce faisant, les éléments les plus nutritifs se retrouvent sous certaines conditions en une masse acide de plus longue conservation que le lait. Celle-ci peut évoluer vers des produits possédant des goûts différents et variés. La maîtrise de ces transformations va conduire à ce que nous appelons aujourd’hui le fromage.Progressivement, des techniques de transformation se sont développées, souvent autour de pratiques régionales guidées par la nature du lait disponible, les habitudes alimentaires et le contexte socioculturel. L’accumulation des connaissances en science du lait et la maîtrise des procédés de transformation font qu’aujourd’hui on dénombre de très nombreuses variétés de fromages possédant chacune sa propre originalité. Il est d’usage, pour les comparer ou pour en faciliter le commerce, de les classer en grandes catégories selon différents critères tels que l’espèce animale, la teneur en eau, le degré d’affinage, le type de croûtage, les moisissures apparentes, la texture, les techniques de fabrication. Différentes classifications existent selon l’ordre et l’importance accordée aux critères de sélection.De nos jours, la transformation du lait en fromage est devenue une activité économique importante. Le fromage est le principal mode de consommation du lait en France. Ainsi, en 1999, la valorisation du fromage (valeur départ usine) représentait 43 % de la valorisation totale des laits produits, tandis que 34 % des laits collectés étaient transformés en fromages [1]. Cette même année, il était produit 1 685 425 tonnes de fromage, 94,3 % étaient au lait de vache, 3,3 % au lait de chèvre, 2,9 % au lait de brebis [1]. Cette production fromagère équivaut à 25 % de la production européenne (Union européenne à 15).Les quantités de fromages produites varient beaucoup d’un type de fromage à l’autre. Les écarts se mesurent parfois par des facteurs supérieurs à 1 000. Cependant, trois grandes classes de même grandeur se partagent la production : 34 % de la production totale de fromage pour les fromages frais, 30 % pour les pâtes molles et 32 % pour l’ensemble des pâtes pressées et pressées cuites.Pour parvenir à la qualité organoleptique et à la régularité de composition et de présentation aujourd’hui atteintes, il est nécessaire de bien connaître les mécanismes des différentes étapes de la transformation du lait en fromage. Elles forment un ensemble et chacune d’entre elles est conditionnée par la précédente et prépare la suivante. La science laitière d’aujourd’hui permet de bien comprendre et maîtriser la majorité des transformations qui s’opèrent lors de la fabrication du fromage. Elle a également favorisé l’évolution des techniques de transformation du lait. En moins d’un demi-siècle, les ateliers artisanaux ont été remplacés par des outils industriels très performants, mécanisés et de haute technicité. Ils produisent des fromages de même typicité de manière bien plus régulière même si quelques amateurs regrettent l’atténuation de certaines saveurs.