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Este artigo apresenta, em primeiro lugar, um resumo das ideias infantis sobre o direito à intimidade, evidenciado em nossas pesquisas. Em segundo lugar, mostra um levantamento bibliográfico de pesquisas que destacam o tratamento institucional das escolas sobre os direitos infantis, com a finalidade de começar a definir o contexto no qual as crianças constroem conhecimento. Em terceiro lugar, são apresentadas as primeiras categorias surgidas da análise das observações. Categorias que, ao contrário do que ocorre nas pesquisas revisadas, apresentam a vantagem de terem sido elaboradas com o objetivo específico de destacar as ações institucionais que têm como objeto a intimidade dos alunos, tanto para preservá-la como para expô-la. Por último, realiza-se uma análise que começa a vincular, de maneira provisória, as produções cognoscitivas infantis com as condições sociais em que elas se originam. Esta última abordagem é realizada triangulando evidência empírica surgida de ambas as técnicas de obtenção de dados empíricos.

LINE-1-Retrotransposons sind für die Entstehung von über 35 % des menschlichen Genoms verantwortlich. Während ihre Aktivität entscheidend zur Evolution von Säugetieren allgemein und des Menschen im Speziellen beigetragen hat, kann die L1-Expression und die L1-vermittelte Retrotransposition schädigende Auswirkungen für die Wirtszelle haben (Goodier und Kazazian, 2008). Die Liste der dokumentierten, durch L1-Aktivität hervorgerufenen Erkrankungen umfasst gegenwärtig ca. 65 Fälle von genetischen bzw. Tumorerkrankungen und wird immer länger. Um die Anzahl schädigender L1-Retrotranspositionsereignisse zu minimieren, hat der menschliche Organismus Strategien entwickelt, um die L1-Retrotransposition zu kontrollieren. Eine dieser Strategien ist die Inhibition der L1-Aktivität durch Mitglieder der APOBEC-Proteinfamilie, wobei deren jeweilige Mechanismen der L1-Inhibition gegenwärtig noch nicht aufgeklärt sind. Es war daher das Ziel dieser Arbeit, Einblicke in die Mechanismen der Hemmung der L1-Retrotransposition durch Mitglieder der Familie der humanen APOBEC3-Proteine zu bekommen, wobei eine Fokussierung auf den durch APOBEC3C vermittelten Mechanismus vorgenommen wurde. Aufbauend auf kürzlich publizierte Daten zur Hemmung der L1-Retrotransposition durch die APOBEC3-Proteine A3A, A3B, A3C und A3F (Bogerd et al., 2006; Chen et al., 2006; Muckenfuss et al., 2006) wurde eine Arbeitshypothese entwickelt, welche die L1-Inhibition durch APOBEC3-vermittelte Deaminierung von Cytosinen der L1-cDNA unter der Beteiligung von Faktoren des „Base Excision Repair“-Weges erklärt. Diese Arbeitshypothese steht im Einklang mit der Abwesenheit nachweisbarer G-zu-A-Hypermutationen von L1-Kopien wie sie für die APOBEC3-spezifische Deaminaseaktivität charakteristisch sind, sowie mit der Existenz 5’-verkürzter genomischer L1-Kopien. Die Ergebnisse aus in silico-Analysen der 5’-Enden von 38 L1-Neuinsertionen aus Zellkulturexperimenten, die in Anwesenheit von endogen exprimiertem A3B, A3C und A3H ret, About 17 % of the human genome are covered by copies of the Long Interspersed Element 1 (LINE-1, L1) which is a proliferating autonomous non-LTR retrotransposon. Mobilization of L1 elements affects the host genome, can be deleterious to the host cell, and cause genetic disorders and cancer. It was shown that members of the human APOBEC3 (A3) protein family of cytidine deaminases (CDAs) participate in the intracellular defence against retrotransposition and inhibit L1 retrotransposition by 35-95% by mechanisms unknown to date. Since genomic L1 retrotransposition events that occurred in the presence of L1-inhibiting A3 proteins are devoid of detectable G-to-A hypermutations that are typical of A3-mediated cytidine deamination, we initially developed a model that would explain the absence of G-to-A hypermutations despite L1 inhibition by cytidine deamination. In this model, the host-encoded ‘base excision repair’ pathway is involved, and it was confirmed by in silico analyses of the 5’ junctions of 5’-truncated L1 insertion. Subsequently, we set out to uncover the mechanisms of L1 inhibition mediated by APOBEC3A (A3A) and APOBEC3C (A3C) which are both characterized by one single cytidine deaminase domain. Testing the L1-inhibiting effect of various A3A and A3C CDA mutant proteins in L1 retrotransposition reporter assays uncovered that A3A-mediated L1 inhibition is dependent on CDA activity, while A3C-mediated L1 inhibition is deaminase-independent. Further mutational analysis uncovered that A3C-mediated L1 inhibition requires both an intact RNA binding pocket domain and an intact dimerization site, indicating that an interaction between A3C dimers and RNA is essential for L1 inhibition. The localization of L1 ORF1p and A3C in the same fraction after density gradient centrifugation of L1-RNPs suggests an interaction between A3C and L1 RNPs. This is supported by the colocalization of A3C and L1-ORF1p in cytoplasmic foci of human 143B osteosarcoma cells. Our studies show