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1. Primera Lignina Peroxidasa identificada en Agaricales : Desde la identificación del gen en el genoma de Agrocybe pediades hasta la demostración de su capacidad para oxidar y transformar la lignina

Author

Ministerio de Ciencia e Innovación (España), European Commission, Consejo Superior de Investigaciones Científicas (España), Ayuso-Fernández, Iván [0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Sánchez-Ruiz, María I., Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Davó-Siguero, Irene, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., Ruiz-Dueñas, F. J., Ministerio de Ciencia e Innovación (España), European Commission, Consejo Superior de Investigaciones Científicas (España), Ayuso-Fernández, Iván [0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Sánchez-Ruiz, María I., Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Davó-Siguero, Irene, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., and Ruiz-Dueñas, F. J.

Abstract

Las enzimas que degradan la lignina son de interés biotecnológico para las biorrefinerías de la lignocelulosa [1]. En concreto, las lignina peroxidasas (LiPs) han recibido una atención especial por su capacidad para oxidar directamente este polímero aromático [2]. Hasta ahora, estas enzimas solo se habían identificado en basidiomicetos del orden Polyporales, donde se incluyen la mayoría de las especies degradadoras de madera.Tras la secuenciación del genoma de Agrocybe pediades, caracterizado por crecer sobre hojarasca, identificamos la primera enzima ligninolítica de esta familia (ApeLiP) en un hongo del orden Agaricales [3]. La secuencia de ApeLiP se clonó, expresó en cuerpos de inclusión en Eschericchia coli y replegó in vitro, obteniéndose así la enzima activa. Una vez purificada demostramos su capacidad para oxidar compuestos modelo de lignina fenólicos y no fenólicos. Esta actividad se asoció a un triptófano catalítico (Trp166) expuesto al solvente (identificado en la estructura de ApeLiP obtenida mediante difracción de rayos-X) tras verificar la pérdida de la capacidad oxidativa en la variante Trp166Ala. Diferentes estudios, incluyendo la determinación de su potencial redox y estabilidad a pH, determinaron que las propiedades de ApeLiP son compatibles con su capacidad para oxidar y modificar estructuralmente la lignina, tal como se demostró utilizando lignina real mediante espectroscopía de flujo detenido y 2D-NMR. Este trabajo demuestra que no solo los Polyporales degradadores de madera, sino también los hongos Agaricales formadores de setas, tienen enzimas de enorme relevancia tanto para el reciclado del carbono en la naturaleza como para la modificación biotecnológica de la lignina.

Published
2022

2. Primera Lignina Peroxidasa descrita en hongos Agaricales: estudios de relación estructura-función y capacidad ligninolítica

Author

Ayuso-Fernández, Iván [ 0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Sánchez-Ruiz, María I., Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Davó-Siguero, Irene, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., Ruiz-Dueñas, F. J., Ayuso-Fernández, Iván [ 0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Sánchez-Ruiz, María I., Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Davó-Siguero, Irene, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., and Ruiz-Dueñas, F. J.

Abstract

Las lignina peroxidasas (LiPs) han recibido especial atención en el contexto de las biorrefinerías de lignocelulosa por su capacidad para oxidar directamente la lignina.Hasta ahora, estas enzimas solo se habían identificado en basidiomicetos del orden Polyporales, que incluye la mayoría de las especies degradadoras de madera.Tras la secuenciación del genoma de Agrocybe pediades [5] identificamos la primera enzima ligninolítica de esta familia en un hongo del orden Agaricales (ApeLiP) degradador de hojarasca. Su estructura cristalográfica reveló que contiene un grupo hemo como centro activo y un triptófano catalítico posicionado en su superficie (Trp166). La caracterización bioquímica de la enzima nativa y de una variante carente de dicho triptófano confirmó que este residuo está involucrado en la oxidación directa de sustratos aromáticos no-fenólicos de alto potencial redox y de compuestos fenólicos, incluyendo monómeros y dímeros modelos de lignina y distintos colorantes. Además, mediante espectroscopía de flujo detenido y 2D-NMR se confirmó que este residuo es responsable de la oxidación directa de lignina real, tanto de angiospermas como de gimnospermas, con una eficiencia igual o superior al de otras peroxidasas ligninolíticas conocidas. La caracterización fue complementada con el estudio de los potenciales de reducción de los intermediarios del ciclo catalítico y con estudios de estabilidad. Así, se observó una activación por peróxido similar a la de otras peroxidasas, pero un menor potencial redox en el paso limitante de la reacción comparado con otras LiPs, así como una alta estabilidad a pH básico. Todos estos estudios demuestran que en hongos Agaricales también existen enzimas relevantes para el reciclado del carbono en la naturaleza que además pueden aprovecharse para su aplicación biotecnológica.

Published
2021

3. Determination of the concentration of IgG against the spike receptor-binding domain that predicts the viral neutralizing activity of convalescent plasma and serum against SARS-CoV-2

Author

Gobierno de Aragón, Fundación Banco Santander, Universidad de Zaragoza, Instituto de Salud Carlos III, European Commission, Ministerio de Ciencia, Innovación y Universidades (España), Agencia Estatal de Investigación (España), Fundación Inocente Inocente, Aspanoa, Asociación Carrera de la Mujer Ciudad de Monzón, ARAID Foundation, Santiago, Llipsy [0000-0002-1861-5981], Uranga Murillo, Iratxe [0000-0001-8411-984X], Arias, Maykel [0000-0002-9730-2210], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Macías León, Javier [0000-0001-6815-6720], Moreo, Eduardo [0000-0002-0182-201X], Redrado, Sergio [0000-0002-8404-0012], Taleb, V. [0000-0001-9224-5854], Lira-Navarrete, Erandi [0000-0003-2462-7580], Hurtado-Guerrero, R. [0000-0002-3122-9401], Encabo-Berzosa, M. Mar [0000-0001-5533-804X], Hidalgo, Sandra [0000-0003-1629-9978], Gálvez Buerba, Eva Mª [0000-0001-6928-5516], Ramírez-Labrada, Ariel [0000-0002-3888-7036], Miguel, Diego de [0000-0002-8486-8514], Benito, Rafael [0000-0001-5134-1006], Fernández Casanovas, Antonio [0000-0002-2557-4890], Serrano Barcos, Laura [0000-0002-9291-9801], Yuste, Cristina [0000-0003-3667-523X], Villanueva-Saz, Sergio [0000-0001-6209-4282], Paño, José Ramón [0000-0002-9600-8116], Pardo, Julián [0000-0003-0154-0730], Santiago, Llipsy, Uranga Murillo, Iratxe, Arias, Maykel, González Ramírez, Andrés Manuel, Macías-León, Javier, Moreo, Eduardo, Redrado, Sergio, García García, Ana, Taleb, V., Lira-Navarrete, Erandi, Hurtado-Guerrero, R., Aguiló, Nacho, Encabo-Berzosa, M. Mar, Hidalgo, Sandra, Gálvez Buerba, Eva Mª, Ramírez-Labrada, Ariel, Miguel, Diego de, Benito, Rafael, Miranda, Patricia, Fernández Casanovas, Antonio, Domingo, José María, Serrano Barcos, Laura, Yuste, Cristina, Villanueva-Saz, Sergio, Paño, José Ramón, Pardo, Julián, Gobierno de Aragón, Fundación Banco Santander, Universidad de Zaragoza, Instituto de Salud Carlos III, European Commission, Ministerio de Ciencia, Innovación y Universidades (España), Agencia Estatal de Investigación (España), Fundación Inocente Inocente, Aspanoa, Asociación Carrera de la Mujer Ciudad de Monzón, ARAID Foundation, Santiago, Llipsy [0000-0002-1861-5981], Uranga Murillo, Iratxe [0000-0001-8411-984X], Arias, Maykel [0000-0002-9730-2210], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Macías León, Javier [0000-0001-6815-6720], Moreo, Eduardo [0000-0002-0182-201X], Redrado, Sergio [0000-0002-8404-0012], Taleb, V. [0000-0001-9224-5854], Lira-Navarrete, Erandi [0000-0003-2462-7580], Hurtado-Guerrero, R. [0000-0002-3122-9401], Encabo-Berzosa, M. Mar [0000-0001-5533-804X], Hidalgo, Sandra [0000-0003-1629-9978], Gálvez Buerba, Eva Mª [0000-0001-6928-5516], Ramírez-Labrada, Ariel [0000-0002-3888-7036], Miguel, Diego de [0000-0002-8486-8514], Benito, Rafael [0000-0001-5134-1006], Fernández Casanovas, Antonio [0000-0002-2557-4890], Serrano Barcos, Laura [0000-0002-9291-9801], Yuste, Cristina [0000-0003-3667-523X], Villanueva-Saz, Sergio [0000-0001-6209-4282], Paño, José Ramón [0000-0002-9600-8116], Pardo, Julián [0000-0003-0154-0730], Santiago, Llipsy, Uranga Murillo, Iratxe, Arias, Maykel, González Ramírez, Andrés Manuel, Macías-León, Javier, Moreo, Eduardo, Redrado, Sergio, García García, Ana, Taleb, V., Lira-Navarrete, Erandi, Hurtado-Guerrero, R., Aguiló, Nacho, Encabo-Berzosa, M. Mar, Hidalgo, Sandra, Gálvez Buerba, Eva Mª, Ramírez-Labrada, Ariel, Miguel, Diego de, Benito, Rafael, Miranda, Patricia, Fernández Casanovas, Antonio, Domingo, José María, Serrano Barcos, Laura, Yuste, Cristina, Villanueva-Saz, Sergio, Paño, José Ramón, and Pardo, Julián

Abstract

Passive immunization with hyperimmune plasma from convalescent patients has been proposed as a potentially useful treatment for COVID-19. Nevertheless, its efficacy in patients with COVID-19 remains uncertain. Thus, the establishment and validation of standardized methods that predict the viral neutralizing (VN) activity of plasma against SARS-CoV-2 is of utmost importance to appraise its therapeutic value. Using an in-house quantitative ELISA test and two independent cohorts with a total of 345 donors, we found that plasma and serum from most convalescent donors contained IgG antibodies specific to the spike receptor-binding domain (RBD) of SARS-CoV-2, with varying concentrations which correlate with previous disease severity and gender. Anti-RBD IgG plasma concentration significantly correlated with the plasma/serum VN activity against SARS-CoV-2 in vitro., Several hundred millions of people have been diagnosed of coronavirus disease 2019 (COVID-19), causing millions of deaths and a high socioeconomic burden. SARS-CoV-2, the causative agent of COVID-19, induces both specific T- and B-cell responses, being antibodies against the virus detected a few days after infection. Passive immunization with hyperimmune plasma from convalescent patients has been proposed as a potentially useful treatment for COVID-19. Using an in-house quantitative ELISA test, we found that plasma from 177 convalescent donors contained IgG antibodies specific to the spike receptor-binding domain (RBD) of SARS-CoV-2, although at very different concentrations which correlated with previous disease severity and gender. Anti-RBD IgG plasma concentrations significantly correlated with the plasma viral neutralizing activity (VN) against SARS-CoV-2 in vitro. Similar results were found using an independent cohort of serum from 168 convalescent health workers. These results validate an in-house RBD IgG ELISA test in a large cohort of COVID-19 convalescent patients and indicate that plasma from all convalescent donors does not contain a high enough amount of anti-SARS-CoV-2-RBD neutralizing IgG to prevent SARS-CoV-2 infection in vitro. The use of quantitative anti-RBD IgG detection systems might help to predict the efficacy of the passive immunization using plasma from patients recovered from SARS-CoV-2.

Published
2021

4. Agaricales Mushroom Lignin Peroxidase: From Structure–Function to Degradative Capabilities

Author

Ministerio de Ciencia e Innovación (España), European Commission, Consejo Superior de Investigaciones Científicas (España), Ayuso-Fernández, Iván [ 0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Sánchez-Ruiz, María I., Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Davó-Siguero, Irene, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., Ruiz-Dueñas, F. J., Ministerio de Ciencia e Innovación (España), European Commission, Consejo Superior de Investigaciones Científicas (España), Ayuso-Fernández, Iván [ 0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Sánchez-Ruiz, María I., Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Davó-Siguero, Irene, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., and Ruiz-Dueñas, F. J.

Abstract

Lignin biodegradation has been extensively studied in white-rot fungi, which largely belong to order Polyporales. Among the enzymes that wood-rotting polypores secrete, lignin peroxidases (LiPs) have been labeled as the most efficient. Here, we characterize a similar enzyme (ApeLiP) from a fungus of the order Agaricales (with ~13,000 described species), the soil-inhabiting mushroom Agrocybe pediades. X-ray crystallography revealed that ApeLiP is structurally related to Polyporales LiPs, with a conserved heme-pocket and a solvent-exposed tryptophan. Its biochemical characterization shows that ApeLiP can oxidize both phenolic and non-phenolic lignin model-compounds, as well as different dyes. Moreover, using stopped-flow rapid spectrophotometry and 2D-NMR, we demonstrate that ApeLiP can also act on real lignin. Characterization of a variant lacking the above tryptophan residue shows that this is the oxidation site for lignin and other high redox-potential substrates, and also plays a role in phenolic substrate oxidation. The reduction potentials of the catalytic-cycle intermediates were estimated by stopped-flow in equilibrium reactions, showing similar activation by H2O2, but a lower potential for the rate-limiting step (compound-II reduction) compared to other LiPs. Unexpectedly, ApeLiP was stable from acidic to basic pH, a relevant feature for application considering its different optima for oxidation of phenolic and nonphenolic compounds.

Published
2021

5. Primera Lignina Peroxidasa descrita en hongos Agaricales: estudios de relación estructura-función y capacidad ligninolítica

Author

Sánchez-Ruiz, María I., Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Davó-Siguero, Irene, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., Ruiz-Dueñas, F. J., Ayuso-Fernández, Iván [ 0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., and Ruiz-Dueñas, F. J.

Abstract

1 p., Las lignina peroxidasas (LiPs) han recibido especial atención en el contexto de las biorrefinerías de lignocelulosa por su capacidad para oxidar directamente la lignina.Hasta ahora, estas enzimas solo se habían identificado en basidiomicetos del orden Polyporales, que incluye la mayoría de las especies degradadoras de madera.Tras la secuenciación del genoma de Agrocybe pediades [5] identificamos la primera enzima ligninolítica de esta familia en un hongo del orden Agaricales (ApeLiP) degradador de hojarasca. Su estructura cristalográfica reveló que contiene un grupo hemo como centro activo y un triptófano catalítico posicionado en su superficie (Trp166). La caracterización bioquímica de la enzima nativa y de una variante carente de dicho triptófano confirmó que este residuo está involucrado en la oxidación directa de sustratos aromáticos no-fenólicos de alto potencial redox y de compuestos fenólicos, incluyendo monómeros y dímeros modelos de lignina y distintos colorantes. Además, mediante espectroscopía de flujo detenido y 2D-NMR se confirmó que este residuo es responsable de la oxidación directa de lignina real, tanto de angiospermas como de gimnospermas, con una eficiencia igual o superior al de otras peroxidasas ligninolíticas conocidas. La caracterización fue complementada con el estudio de los potenciales de reducción de los intermediarios del ciclo catalítico y con estudios de estabilidad. Así, se observó una activación por peróxido similar a la de otras peroxidasas, pero un menor potencial redox en el paso limitante de la reacción comparado con otras LiPs, así como una alta estabilidad a pH básico. Todos estos estudios demuestran que en hongos Agaricales también existen enzimas relevantes para el reciclado del carbono en la naturaleza que además pueden aprovecharse para su aplicación biotecnológica.

Published
2021

6. Agaricales mushroom lignin peroxidase: from structure–function to degradative capabilities

Author

Ana Gutiérrez, Francisco J. Ruiz-Dueñas, María Isabel Sánchez-Ruiz, Ángel T. Martínez, Jorge Rencoret, Irene Davó-Siguero, Dolores Linde, Antonio A. Romero, Andrés Manuel González-Ramírez, Iván Ayuso-Fernández, Ministerio de Ciencia e Innovación (España), European Commission, Consejo Superior de Investigaciones Científicas (España), Ayuso-Fernández, Iván [ 0000-0001-8503-2615], Rencoret, Jorge [0000-0003-2728-7331], González Ramírez, Andrés Manuel [0000-0002-5838-0857], Linde, Dolores [0000-0002-0359-0566], Romero, Antonio [0000-0002-6990-6973], Gutiérrez Suárez, Ana [0000-0002-8823-9029], Martínez, Ángel T. [0000-0002-1584-2863], Ruiz-Dueñas, F. J. [0000-0002-9837-5665], Ayuso-Fernández, Iván, Rencoret, Jorge, González Ramírez, Andrés Manuel, Linde, Dolores, Romero, Antonio, Gutiérrez Suárez, Ana, Martínez, Ángel T., and Ruiz-Dueñas, F. J.

Subjects
crystal structure, Physiology, Lignin peroxidase, Clinical Biochemistry, Lignosulfonate degradation, RM1-950, complex mixtures, Biochemistry, Article, chemistry.chemical_compound, NMR spectroscopy, Agaricales, Lignin, Organic chemistry, Polyporales, Agrocybe pediades, Molecular Biology, Model dimers, Mushroom, biology, Chemistry, Catalytic tryptophan, fungi, food and beverages, Substrate (chemistry), Non-phenolic lignin, Cell Biology, biology.organism_classification, Reduction potential, Crystal structures, biology.protein, Transient-state kinetics, Therapeutics. Pharmacology, Peroxidase
Abstract

23 páginas.- 7 figuras.- 3 tablas.- 81 referencias.- : The following are available online at https://www.mdpi.com/article/10.3390/antiox10091446/s1 .- Support of the publication fee by the CSIC Open Access Publication Support Initiative through its Unit of Information Resources for Research (URICI)., Lignin biodegradation has been extensively studied in white-rot fungi, which largely belong to order Polyporales. Among the enzymes that wood-rotting polypores secrete, lignin peroxidases (LiPs) have been labeled as the most efficient. Here, we characterize a similar enzyme (ApeLiP) from a fungus of the order Agaricales (with ~13,000 described species), the soil-inhabiting mushroom Agrocybe pediades. X-ray crystallography revealed that ApeLiP is structurally related to Polyporales LiPs, with a conserved heme-pocket and a solvent-exposed tryptophan. Its biochemical characterization shows that ApeLiP can oxidize both phenolic and non-phenolic lignin model-compounds, as well as different dyes. Moreover, using stopped-flow rapid spectrophotometry and 2D-NMR, we demonstrate that ApeLiP can also act on real lignin. Characterization of a variant lacking the above tryptophan residue shows that this is the oxidation site for lignin and other high redox-potential substrates, and also plays a role in phenolic substrate oxidation. The reduction potentials of the catalytic-cycle intermediates were estimated by stopped-flow in equilibrium reactions, showing similar activation by H2O2, but a lower potential for the rate-limiting step (compound-II reduction) compared to other LiPs. Unexpectedly, ApeLiP was stable from acidic to basic pH, a relevant feature for application considering its different optima for oxidation of phenolic and nonphenolic compounds., This research was funded by the GENOBIOREF (BIO2017-86559-R) project of the Spanish Ministry of Science & Innovation (co-financed by FEDER funds) to F.J.R.-D. and A.T.M.; and by the Consejo Superior de Investigaciones Científicas PIE-202120E019 to A.T.M., and the SusPlast pltform to F.J.R.-D., We acknowledge support of the publication fee by the CSIC Open Access Publication Support Initiative through its Unit of Information Resources for Research (URICI).

Published
2021

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