Search

Your search keyword '"Khan, Md Muntaz"' showing total 9 results
Start Over Author "Khan, Md Muntaz"
9 results on '"Khan, Md Muntaz"'

4. Concerted action of the MutLβ heterodimer and Mer3 helicase regulates the global extent of meiotic gene conversion

Author

Yann Duroc, Rajeev Kumar, Lepakshi Ranjha, Céline Adam, Raphaël Guérois, Khan Md Muntaz, Marie-Claude Marsolier-Kergoat, Florent Dingli, Raphaëlle Laureau, Damarys Loew, Bertrand Llorente, Jean-Baptiste Charbonnier, Petr Cejka, and Valérie Borde

Subjects
recombination, meiosis, mismatch repair, Medicine, Science, Biology (General), QH301-705.5
Abstract

Gene conversions resulting from meiotic recombination are critical in shaping genome diversification and evolution. How the extent of gene conversions is regulated is unknown. Here we show that the budding yeast mismatch repair related MutLβ complex, Mlh1-Mlh2, specifically interacts with the conserved meiotic Mer3 helicase, which recruits it to recombination hotspots, independently of mismatch recognition. This recruitment is essential to limit gene conversion tract lengths genome-wide, without affecting crossover formation. Contrary to expectations, Mer3 helicase activity, proposed to extend the displacement loop (D-loop) recombination intermediate, does not influence the length of gene conversion events, revealing non-catalytical roles of Mer3. In addition, both purified Mer3 and MutLβ preferentially recognize D-loops, providing a mechanism for limiting gene conversion in vivo. These findings show that MutLβ is an integral part of a new regulatory step of meiotic recombination, which has implications to prevent rapid allele fixation and hotspot erosion in populations.

Published
2017
Full Text
View/download PDF

5. Concerted action of the MutLb heterodimer and Mer3 helicase regulates the global extent of meiotic gene conversion

Author

Marie-Claude Marsolier-Kergoat, Yann Duroc, Khan Md Muntaz, Raphaelle Laureau, Jean-Baptiste Charbonnier, Petr Cejka, Damarys Loew, Valérie Borde, Florent Dingli, Lepakshi Ranjha, Bertrand Llorente, Céline Adam, Raphael Guerois, Rajeev Kumar, Dynamique du noyau, Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -INSTITUT CURIE-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), University of Zürich [Zürich] ( UZH ), Assemblage moléculaire et intégrité du génome ( AMIG ), Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale ( B3S ), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Centre de Recherche en Cancérologie de Marseille ( CRCM ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Institut Paoli-Calmettes-Aix Marseille Université ( AMU ), Institut Curie, PSL Research University ( PSL ), Enveloppe Nucléaire, Télomères et Réparation de l’ADN ( INTGEN ), Duroc, Yann, Kumar, Rajeev, Ranjha, Lepakshi, Cejka, Petr, Institut Pierre-Simon-Laplace (IPSL (FR_636)), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines (UVSQ)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-École polytechnique (X)-Centre National d'Études Spatiales [Toulouse] (CNES)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Cité (UPCité), Dynamique du noyau [Institut Curie], Institut Curie [Paris]-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Universität Zürich [Zürich] = University of Zurich (UZH), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de Recherche en Cancérologie de Marseille (CRCM), Aix Marseille Université (AMU)-Institut Paoli-Calmettes, Fédération nationale des Centres de lutte contre le Cancer (FNCLCC)-Fédération nationale des Centres de lutte contre le Cancer (FNCLCC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Régulation transcriptionnelle des génomes (GTR), Département Biologie des Génomes (DBG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Eco-Anthropologie et Ethnobiologie (EAE), Muséum national d'Histoire naturelle (MNHN)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Research University Chimie Paristech (PSL), ANR-10-INSB-05-01 INSB ANR-10-INSB-0501, ANR-11-LBX-0044, ANR-12-BSV6-0009,MeiChrono,Recombinaison méiotique dans le contexte de la chromatine et de l'organisation nucléaire(2012), ANR-13-BSV6-0012,MeioRec,Dynamique chromosomique et recombinaison au cours de la méiose(2013), ANR-15-CE11-0011,Resolve,Mecanisme de résolution des intermédiaires de recombinaison méiotique de la levure à la souris(2015), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut Curie [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Assemblage moléculaire et intégrité du génome (AMIG), Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale (B3S), Institut Curie [Paris], Université Paris sciences et lettres (PSL), Enveloppe Nucléaire, Télomères et Réparation de l’ADN (INTGEN), Agence Nationale de la Recherche [ANR-11-LBX-0044, ANR-12-BSV6-0009, ANR-13-BSV6-0012-01, ANR-15-CE11-0011], Schweizerischer Nationalfonds zur Forderung der Wissenschaftlichen Forschung [PP00P3 133636], Fondation pourla Recherche Medicale [DEP20131128517], Ligue Contre le Cancer, French Infrastructure for Integrated Structural Biology [ANR-10-INSB-05-01], Marsolier, Marie-Claude, BLANC - Recombinaison méiotique dans le contexte de la chromatine et de l'organisation nucléaire - - MeiChrono2012 - ANR-12-BSV6-0009 - BLANC - VALID, Blanc 2013 - Dynamique chromosomique et recombinaison au cours de la méiose - - MeioRec2013 - ANR-13-BSV6-0012 - Blanc 2013 - VALID, Mecanisme de résolution des intermédiaires de recombinaison méiotique de la levure à la souris - - Resolve2015 - ANR-15-CE11-0011 - AAPG2015 - VALID, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut Paoli-Calmettes, Fédération nationale des Centres de lutte contre le Cancer (FNCLCC)-Fédération nationale des Centres de lutte contre le Cancer (FNCLCC)-Aix Marseille Université (AMU), University of Zurich, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines (UVSQ)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-École polytechnique (X)-Centre National d'Études Spatiales [Toulouse] (CNES)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Paris (UP), Éco-Anthropologie (EAE), and Muséum national d'Histoire naturelle (MNHN)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
0301 basic medicine, FLP-FRT recombination, S. cerevisiae, [SDV.GEN] Life Sciences [q-bio]/Genetics, Biochemistry, recombinaison méiotique, 2400 General Immunology and Microbiology, Meiotic gene conversion, meiosis, Biology (General), Genetics, hétérodimère, General Neuroscience, 10061 Institute of Molecular Cancer Research, 2800 General Neuroscience, General Medicine, mismatch repair, Genes and Chromosomes, [ SDV.BBM.GTP ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], Medicine, DNA mismatch repair, Chromosomes, Fungal, MutL Protein Homolog 1, Recombination, Research Article, Saccharomyces cerevisiae Proteins, QH301-705.5, Science, Gene Conversion, 610 Medicine & health, Saccharomyces cerevisiae, Biology, General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology, 03 medical and health sciences, 1300 General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology, [SDV.BBM.GTP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], Gene conversion, Gene, [SDV.GEN]Life Sciences [q-bio]/Genetics, General Immunology and Microbiology, DNA Helicases, Helicase, recombination, 030104 developmental biology, MutL Proteins, biology.protein, 570 Life sciences, biology, Homologous recombination
Abstract

Correction du nom : Céline Adam et non pas Cécile Adam; International audience; Gene conversions resulting from meiotic recombination are critical in shaping genome diversification and evolution. How the extent of gene conversions is regulated is unknown. Here we show that the budding yeast mismatch repair related MutLb complex, Mlh1-Mlh2, specifically interacts with the conserved meiotic Mer3 helicase, which recruits it to recombination hotspots, independently of mismatch recognition. This recruitment is essential to limit gene conversion tract lengths genome-wide, without affecting crossover formation. Contrary to expectations, Mer3 helicase activity, proposed to extend the displacement loop (D-loop) recombination intermediate, does not influence the length of gene conversion events, revealing non-catalytical roles of Mer3. In addition, both purified Mer3 and MutLb preferentially recognize D-loops, providing a mechanism for limiting gene conversion in vivo. These findings show that MutLb is an integral part of a new regulatory step of meiotic recombination, which has implications to prevent rapid allele fixation and hotspot erosion in populations.

Published
2017
Full Text
View/download PDF

8. Sld5 Ensures Centrosomal Resistance to Congression Forces by Preserving Centriolar Satellites.

Author

Kaur, Manpreet, Devi, Raksha, Ghosh, Tanushree, Khan, Md Muntaz, Kumar, Praveen, Priyanka, Kar, Ananya, Sharma, Aparna, Varshney, Akhil, Kumar, Vipin, and Saxena, Sandeep

Subjects
CENTROSOMES, MITOSIS, CELL migration, MICROTUBULES, DNA replication
Abstract

The migration of chromosomes during mitosis is mediated primarily by kinesins that bind to the chromosomes and move along the microtubules, exerting pulling and pushing forces on the centrosomes. We report that a DNA replication protein, Sld5, localizes to the centrosomes, resisting the microtubular pulling forces experienced during chromosome congression. In the absence of Sld5, centriolar satellites, which normally cluster around the centrosomes, are dissipated throughout the cytoplasm, resulting in the loss of their known function of recruiting the centrosomal protein, pericentrin. We observed that Sld5-deficient centrosomes lacking pericentrin were unable to endure the CENP-E- and Kid-mediated microtubular forces that converge on the centrosomes during chromosome congression, resulting in monocentriolar and acentriolar spindle poles. The minus-end-directed kinesin-14 motor protein, HSET, sustains the traction forces that mediate centrosomal fragmentation in Sld5-depleted cells. Thus, we report that a DNA replication protein has an as yet unknown function of ensuring spindle pole resistance to traction forces exerted during chromosome congression. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Published
2018
Full Text
View/download PDF

Catalog

Books, media, physical & digital resources
See catalog results