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The crystal structure of the serine-carboxyl proteinase kumamolisin was solved in native form and in complex with two aldehyde inhibitors. The structures show a subtilisin-like fold with a modified catalytic triad (Ser-Glu-Asp), which allows proteolytic activity at acidic pH. The crystal structure analysis of the full-length prokumamolisin S278A exhibits an uncleaved linker segment that extends along the active-site cleft in a substrate-like manner. This evidence points to an autocatalytic cleavage as the first activation mechanism step for the subtilase superfamily. Peptidyl-dipeptidase Dcp was overexpressed, purified and crystallized and the structure of the enzyme was solved in complex with the octapeptide-inhibitor N-1450 with MAD techniques. The crystal structure allows the detailed description of the active-site pockets and the explanation of the substrate specificity. Moreover, the comparison of the ligand-bound structure of Dcp with the structures of the human agiotensin-I-coverting enzyme and neurolysin suggests a ligand-induced hinge-bending mechanism for the whole family. Die Kristallstrukturen von Kumamolisin, einer Serin-Carboxyl Proteinase, wurden in nativer Form und in Komplex mit zwei Inhibitoren gelöst. Die Strukturen zeigen eine Subtilisin-artige Faltung mit modifizierter katalytischer Triade (Ser-Glu-Asp), die eine Proteinaseaktivität bei saurem pH ermöglicht. Die strukturelle Analyse des Volllängen Prokumamolisin S278A weist ein ungespaltenes Linkersegment auf, das durch das aktive Zentrum verläuft und einen autokatalytischen Aktivierungsmechanismus für die Subtilase Superfamilie vermuten lässt. Im Rahmen dieser Arbeit wurde darüber hinaus die Peptidyl-Dipeptidase Dcp überexprimiert, gereinigt und kristallisiert und die Struktur in Komplex mit dem Oktapeptid-inhibitor N-1450 mittels MAD gelöst. Die Struktur erlaubt neben der Beschreibung der Substratbindetaschen und der Spezifität, im Vergleich mit den verwandten Strukturen von Angiotensin-I-Converting Enzyme und Neurolysin auch Rückschlüsse auf einen Ligandeninduzierten Schließmechanismus.