1. Cofilin Increases the Bending Flexibility of Actin Filaments: Implications for Severing and Cell Mechanics
- Author
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Jean-Louis Martiel, Brannon R. McCullough, Laurent Blanchoin, Enrique M. De La Cruz, Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University [New Haven], Institut de Biosciences et de Biotechnologies de Grenoble (ex-IRTSV) (BIG), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), TIMB, Techniques de l'Ingénierie Médicale et de la Complexité - Informatique, Mathématiques et Applications, Grenoble - UMR 5525 (TIMC-IMAG), VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Ingénierie pour le vivant, Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), ANR-06-PCVI-0022,Mac-mol-actin,Actin assembly: from molecular mechanisms to macroscopic membrane deformation(2006), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-IMAG-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-IMAG-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Ingénierie pour le vivant, ANR: MacMolActin,MacMolActin, Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-VetAgro Sup - Institut national d'enseignement supérieur et de recherche en alimentation, santé animale, sciences agronomiques et de l'environnement (VAS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ingénierie pour le vivant, Martiel, Jean-Louis, and Physique et Chimie du Vivant (PCV) - Actin assembly: from molecular mechanisms to macroscopic membrane deformation - - Mac-mol-actin2006 - ANR-06-PCVI-0022 - PCVI - VALID
- Subjects
Cofilin 2 ,MESH: Rabbits ,MESH: Pliability ,macromolecular substances ,Filamin ,environment and public health ,Article ,Protein filament ,MESH: Microfilament Proteins ,03 medical and health sciences ,0302 clinical medicine ,MESH: Computer Simulation ,Structural Biology ,MESH: Cytoskeleton ,Animals ,Biomechanics ,Computer Simulation ,MESH: Animals ,MESH: Microfilaments ,Pliability ,Microfilaments ,Cytoskeleton ,Molecular Biology ,MESH: Biomechanics ,Actin ,[INFO.INFO-BI] Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM] ,030304 developmental biology ,Persistence length ,0303 health sciences ,[SDV.BIBS] Life Sciences [q-bio]/Quantitative Methods [q-bio.QM] ,Chemistry ,MESH: Cofilin 2 ,Microfilament Proteins ,Cofilin ,Actin cytoskeleton ,[SDV.BIBS]Life Sciences [q-bio]/Quantitative Methods [q-bio.QM] ,Biomechanical Phenomena ,Cell biology ,Actin Cytoskeleton ,Treadmilling ,Rabbits ,[INFO.INFO-BI]Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM] ,030217 neurology & neurosurgery - Abstract
International audience; We determined the flexural (bending) rigidities of actin and cofilactin filaments from a cosine correlation function analysis of their thermally driven, two-dimensional fluctuations in shape. The persistence length of actin filaments is 9.8 microm, corresponding to a flexural rigidity of 0.040 pN microm(2). Cofilin binding lowers the persistence length approximately 5-fold to a value of 2.2 microm and the filament flexural rigidity to 0.0091 pN microm(2). That cofilin-decorated filaments are more flexible than native filaments despite an increased mass indicates that cofilin binding weakens and redistributes stabilizing subunit interactions of filaments. We favor a mechanism in which the increased flexibility of cofilin-decorated filaments results from the linked dissociation of filament-stabilizing ions and reorganization of actin subdomain 2 and as a consequence promotes severing due to a mechanical asymmetry. Knowledge of the effects of cofilin on actin filament bending mechanics, together with our previous analysis of torsional stiffness, provide a quantitative measure of the mechanical changes in actin filaments associated with cofilin binding, and suggest that the overall mechanical and force-producing properties of cells can be modulated by cofilin activity.
- Published
- 2008