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Backbone and side-chain proton NMR assignment in fully protonated proteins: microcrystals, sedimented assemblies, and amyloid fibrils
Backbone and side-chain proton NMR assignment in fully protonated proteins: microcrystals, sedimented assemblies, and amyloid fibrils
- Source :
- Angewandte Chemie International Edition, Angewandte Chemie International Edition, 2016, 55 (50), pp.15504-15509. ⟨10.1002/anie.201607084⟩, Angewandte Chemie International Edition, Wiley-VCH Verlag, 2016, 55 (50), pp.15504-15509. ⟨10.1002/anie.201607084⟩
- Publication Year :
- 2016
- Publisher :
- HAL CCSD, 2016.
-
Abstract
- International audience; Wir beschreiben die sensitive Messung von alpha-Protonen in voll protonierten Proteinen durch Festkörper-NMR mit Rotation um den magischen Winkel (MAS) von 100-111 kHz. Die exzellente Auflösung in der Cα-Hα-Ebene wird für 5 Proteine gezeigt, darunter Mikrokristalle, ein sedimentierter Komplex, ein Kapsid und Amyloidfibrillen. Ausgehend davon wurde ein Satz 3D-Spektren für die sequenzspezifische Zuordnung der Rückgrat- und der aliphatischen Seitenketten-Resonanzen entwickelt. Dabei wurden nur 500 μg Probe verwendet. Diese Entwicklungen beschleunigen strukturelle Untersuchungen von biomolekularen Komplexen, die nur in Submilligramm-Mengen verfügbar sind, ohne die Notwendigkeit einer Deuterierung.; We demonstrate sensitive detection of alpha protons of fully protonated proteins by solid-state NMR with 100-111 kHz magic-angle spinning (MAS). The excellent resolution in the Cα-Hα plane is demonstrated for 5 proteins, including microcrystals, a sedimented complex, a capsid and amyloid fibrils. A set of 3D spectra based on a Cα-Hα detection block was developed and applied for the sequence-specific backbone and aliphatic side-chain resonance assignment using only 500 μg of sample. These developments accelerate structural studies of biomolecular assemblies available in submilligram quantities without the need of protein deuteration.
Details
- Language :
- English
- ISSN :
- 14337851 and 15213773
- Database :
- OpenAIRE
- Journal :
- Angewandte Chemie International Edition, Angewandte Chemie International Edition, 2016, 55 (50), pp.15504-15509. ⟨10.1002/anie.201607084⟩, Angewandte Chemie International Edition, Wiley-VCH Verlag, 2016, 55 (50), pp.15504-15509. ⟨10.1002/anie.201607084⟩
- Accession number :
- edsair.dedup.wf.001..4e140d9ffe6a68842504c0d827025a7a
- Full Text :
- https://doi.org/10.1002/anie.201607084⟩