Vergleichende Untersuchungen zur Absorption enzymatischer Proteinhydrolysate am Dünndarm der Ratte. 1. Mitt. Darstellung und Charakterisierung enzymatischer Hydrolysate aus Casein, Weizengluten und Ackerbohnenproteinisolat

Zur Untersuchung gelangten die Proteine Casein, Weizengluten und Ackerbohnenproteinisolat (Vicia faba). Diese Proteine wurden jeweils durch Trypsin, durch Thermitase sowie nacheinander durch Trypsin und Thermitase gespalten. Thermitase ist eine aus Thermoactinomyces vulgaris gewonnene mikrobielle Protease mit einer Affinitat gegenuber einem breiten Spektrum von Peptidbindungen. Bei samtlichen enzymatischen Proteinhydrolysen treten keine freien Aminosauren auf. Die Spaltungsgrade fur tryptische Hydrolysate von Casein, Weizengluten und Ackerbohnenprotein liegen bei 18%, 8% bzw. 16%. Die Spaltungsgrade nach thermitatischer bzw. tryptisch-thermitatischer Hydrolyse liegen fur alle drei Proteine zwischen 30% und 35%. Es werden die Peptidgrosen in den Proteinhydrolysaten nach Gelchromatographie an Sephadex G-25 ermittelt und ihre quantitativen Anteile im jeweiligen Hydrolysat berechnet.