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The Stable Interaction Between Signal Peptidase LepB of Escherichia coli and Nuclease Bacteriocins Promotes Toxin Entry into the Cytoplasm

Authors :
Miklos de Zamaroczy
Jacques Oberto
Karine Moncoq
Liliana Mora
Patrick England
Expression Génétique Microbienne (EGM (UMR_8261 / FRE_3630))
Institut de biologie physico-chimique (IBPC (FR_550))
Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Laboratoire de biologie physico-chimique des protéines membranaires (LBPC-PM (UMR_7099))
Biophysique des macromolécules et leurs interactions
Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC)
Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Biologie Cellulaire des Archées (ARCHEE)
Département Microbiologie (Dpt Microbio)
Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC)
Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
This work was supported by the CNRS (France).
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Institut de biologie physico-chimique (IBPC)
Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay
Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC)
Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay
Expression Génétique Microbienne ( EGM )
Université Paris Diderot - Paris 7 ( UPD7 ) -Institut de Biologie Physico-Chimique-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS )
Laboratoire de biologie physico-chimique des protéines membranaires ( LBPC-PM )
Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS )
Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC )
Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS )
Biologie Cellulaire des Archées ( ARCHEE )
Département Microbiologie ( Dpt Microbio )
Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC )
Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS )
Source :
Journal of Biological Chemistry, Journal of Biological Chemistry, 2015, 290 (52), pp.30783-30796. ⟨10.1074/jbc.M115.691907⟩, Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2015, 290 (52), pp.30783-30796. ⟨10.1074/jbc.M115.691907⟩, Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2015, 290 (52), pp.30783-96. 〈10.1074/jbc.M115.691907〉
Publication Year :
2015
Publisher :
HAL CCSD, 2015.

Abstract

International audience; LepB is a key membrane component of the cellular secretion machinery, which releases secreted proteins into the periplasm by cleaving the inner membrane-bound leader. We showed that LepB is also an essential component of the machinery hijacked by the tRNase colicin D for its import. Here we demonstrate that this non-catalytic activity of LepB is to promote the association of the central domain of colicin D with the inner membrane before the FtsH-dependent proteolytic processing and translocation of the toxic tRNase domain into the cytoplasm. The novel structural role of LepB results in a stable interaction with colicin D, with a stoichiometry of 1:1 and a nanomolar Kd determined in vitro. LepB provides a chaperone-like function for the penetration of several nuclease-type bacteriocins into target cells. The colicin-LepB interaction is shown to require only a short peptide sequence within the central domain of these bacteriocins and to involve residues present in the short C-terminal Box E of LepB. Genomic screening identified the conserved LepB binding motif in colicin-like ORFs from 13 additional bacterial species. These findings establish a new paradigm for the functional adaptability of an essential inner-membrane enzyme.

Details

Language :
English
ISSN :
00219258 and 1083351X
Database :
OpenAIRE
Journal :
Journal of Biological Chemistry, Journal of Biological Chemistry, 2015, 290 (52), pp.30783-30796. ⟨10.1074/jbc.M115.691907⟩, Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2015, 290 (52), pp.30783-30796. ⟨10.1074/jbc.M115.691907⟩, Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2015, 290 (52), pp.30783-96. 〈10.1074/jbc.M115.691907〉
Accession number :
edsair.doi.dedup.....f0493d95e57403b1344cc0ad529afed3
Full Text :
https://doi.org/10.1074/jbc.M115.691907⟩