Untersuchungen zum peroxisomalen Translokon für Typ 2-Matrixproteine in der Hefe \(\textit {Saccharomyces cerevisiae}\)

Der Proteinimport in Peroxisomen unterscheidet sich von bekannten Translokons, indem gefaltete und sogar oligomere Proteine über die peroxisomale Membran transportiert werden. Im Mittelpunkt dieser Arbeit sollte die Identifizierung und Charakterisierung eines Pex5p-unabhängigen Kanals stehen. Der isolierte Pex18p-Komplex aus einem Pex5p-defizienten \(\textit {S. cerevisiae}\) Stamm enthält zwei Subkomplexe mit unterschiedlicher Zusammensetzung. Die identifizierten Pex18p-Subkomplexe wurden mittels \(\textit {planarer Bilayertechnik}\) auf Porenaktivität hin untersucht. Die Messungen ergaben eine Porenaktivität für den größeren Subkomplex mit Pex18p und Pex14p als Hauptbestandteile. Die unterschiedlichen Charakteristika der Pore durch Modifikation des Kargoproteins Fox3p zeigen, dass es sich um eine für PTS2-Proteine spezifische Pore handelt. Damit konnte eine weitere Pore identifiziert werden, die spezifisch für PTS2-Proteine ist und sich in ihren Eigenschaften von der PTS1-Pore unterscheidet.