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Unser Verständnis der spezifischen biologischen Funktion von Proteinglykosylierungsmustern würde sehr von zusätzlichen Methoden profitieren, die einen direkten Zugang zu homogenen Glykoproteinen ermöglichen. Hier wird die Entwicklung und Anwendung einer effizienten Methode für die Synthese komplexer, homogen glykosylierter Peptide, basierend auf einem multifunktionellen, lichtspaltbaren Auxiliar, beschrieben. Der Einbau eines PEG-Polymers ins Auxiliar ermöglicht die sequenzielle enzymatische Glykosylierung und einfache Isolierung in sehr guten Ausbeuten. Die modifizierten Peptide können mit Peptidthioestern, die durch direkte Hydrazinolyse und Oxidation der zugehörigen glykosylierten Peptidharze erhalten werden, direkt nativ chemisch ligiert werden. Die ligierten Glykopeptide lassen sich durch UV-Bestrahlung unter milden Bedingungen entschützen. Die Methode wird für die Synthese von Varianten des Tumormarkers MUC1 mit einem oder mehreren Tn-, T- oder Sialyl-T-Antigenen verwendet. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Mit Sternchen: Die selektive Markierung von N ‐ Glykanen auf der Oberfläche lebender Zellen gelingt mittels exogener rekombinanter ST6Gal ‐ I ‐ Sialyltransferase und azidmodifiziertem CMP ‐ Neu5Ac und anschließender spannungsvermittelter Cycloaddition mit einem biotinmodifizierten Dibenzylcyclooctinol (siehe Schema; roter Stern=Biotin). Mithilfe dieser Methode können die Mechanismen krankheitsbedingt veränderter Glykokonjugat ‐ Speicherung und ‐ Rezyklierung aufgeklärt werden. [ABSTRACT FROM AUTHOR]