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„Die Sprache der Religion gibt durch ihre spezifische grammatische Form und die dadurch ermoglichte Sprachhandlungen nicht den Ideen (des Ich und der Welt), sondern auch den Kategorien (der Substanzkategorie und der Kausalkategorie) sowie den Anschauungsformen (vor allem der Zeit) eine besondere Gestalt.“ Wenn der Religiose die Einheit des eigenen Ich und den geordneten Gesamtzusammenhang der Welt primar nicht als Ergebnis seiner eignen Leistung versteht, sondern auf die Treue Gottes zuruckfuhrt, dem er sich anvertraut, dann ist der Terminus ‚Idee‘ jedenfalls nicht mehr in seiner kantischen Bedeutung anwendbar: nicht in der Bedeutung eines „terminus, quem ratio sibi exposcit atque praesumit“, eines „Grenzbegriffes von Erfullung einer Aufgabe, die Vernunft sich selber abverlangt (Kant, Diss. Sect I § 1).“

Rlp24 recruits Drg1 to pre-60S particles and stimulates its ATP hydrolysis to promote downstream maturation through specific extraction of Rlp24., Formation of eukaryotic ribosomes is driven by energy-consuming enzymes. The AAA-ATPase Drg1 is essential for the release of several shuttling proteins from cytoplasmic pre-60S particles and the loading of late joining proteins. However, its exact role in ribosome biogenesis has been unknown. Here we show that the shuttling protein Rlp24 recruited Drg1 to pre-60S particles and stimulated its ATPase activity. ATP hydrolysis in the second AAA domain of Drg1 was required to release shuttling proteins. In vitro, Drg1 specifically and exclusively extracted Rlp24 from purified pre-60S particles. Rlp24 release required ATP and was promoted by the interaction of Drg1 with the nucleoporin Nup116. Subsequent ATP hydrolysis in the first AAA domain dissociated Drg1 from Rlp24, liberating both proteins for consecutive cycles of activity. Our results show that release of Rlp24 by Drg1 defines a key event in large subunit formation that is a prerequisite for progression of cytoplasmic pre-60S maturation.